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Merck

P6675

Sigma-Aldrich

Prolidase aus Schweineniere

lyophilized powder, ≥100 units/mg protein

Synonym(e):

Aminoacyl-L-prolinhydrolase, Imido-Dipeptidase aus Schweinenieren, Prolidase, Prolin-Dipeptidase aus Schweinenieren

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About This Item

CAS-Nummer:
EC-Nummer:
EG-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352204
NACRES:
NA.54

Form

lyophilized powder

Spezifische Aktivität

≥100 units/mg protein

Zusammensetzung

Protein, 20-74% Lowry

Lagertemp.

−20°C

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Allgemeine Beschreibung

Prolidase ist eine zytosolische Exopeptidase. Sie ist ein homodimeres Enzym, das zu seiner Funktion an seiner aktiven Stelle divalente Kationen wie Mangan als Cofaktor benötigt.

Anwendung

Prolidase aus der Schweineniere wird verwendet:
  • bei der enzymatischen Hydrolyse von Schweinemilch für die Rückgewinnung von L-glutamin aus Proteinen und Peptiden
  • bei der Proteolyse von Magermilch zur Bestimmung von ε-(γ-glutamyl)lysin und freien Aminosäuren
  • zur Bestimmung ihrer Wirkung auf die Aktivität von Enterococcin A 2000

Prolidase spielt eine wichtige Rolle beim Recycling von Prolin und bei der Kollagenproduktion. Sie wird zur Untersuchung von Mutationen im PEPD-Gen eingesetzt, die einen Prolidasemangel verursachen. Sie wird zur Hydrolyse von Proteinen mit C-terminalem Prolin oder Hydroxyprolinresten eingesetzt. Prolidase, Produkt P6675 aus der Schweineniere, wird bei der Untersuchung der enzymatischen Methylierung von Membranproteinen zur Hydrolyse von Peptidbindungen aus dem Aminoterminus verwendet.

Biochem./physiol. Wirkung

Eine seltene Mutation im Prolidase-Gen verursacht einen Mangel, der zu einer massiven Imidodipeptidurie, zu erhöhten prolinhaltigen Dipeptiden im Plasma, zu rezidiven Infektionen, zu geistiger Behinderung und zu Hautläsionen führt.
Prolidase ist ein Enzym, das die Hydrolyse der Imid-Bindung zwischen einer α-Carboxylgruppe und Prolin oder Hydroxyprolin katalysiert. Das Protein bildet ein Homodimer, das Dipeptide oder Tripeptide mit C-terminalem Prolin oder Hydroxyprolinresten hydrolisiert.

Einheitendefinition

Eine Einheit hydrolysiert pro Min. bei 40 °C und einem pH-Wert von 8,0 1,0 μmol Gly-Pro.

Physikalische Form

Als lyophilisiertes Pulver mit Trispuffersalz und MnCl2 erhältlich.

Piktogramme

Health hazardExclamation mark

Signalwort

Danger

Gefahreneinstufungen

Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Zielorgane

Respiratory system

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 1


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Mehmet A Altay et al.
Scandinavian journal of clinical and laboratory investigation, 71(7), 576-582 (2011-08-13)
We aimed to investigate serum prolidase activity and to find out its association with oxidative-antioxidative status in patients with idiopathic clubfoot and during the course of the disease. Oxidative status parameters, including total free sulfhydryl groups (-SH), total antioxidant capacity
Roberta Besio et al.
Clinica chimica acta; international journal of clinical chemistry, 412(19-20), 1814-1820 (2011-06-28)
Prolidase is a metallo-exopeptidase hydrolyzing X-Pro and X-Hyp dipeptides. Its absence or reduced level is typical in prolidase deficiency (PD) patients, and altered prolidase activity was reported in various diseases. Therefore, standardized and accurate measurement of prolidase activity is essential
Influence of transglutaminase treatment of skim milk on the formation of varepsilon-(Γ-glutamyl) lysine and the susceptibility of individual proteins towards crosslinking
Sharma R, et al.
International dairy journal, 11(10), 785-793 (2001)
Ewa Karna et al.
Molecular and cellular biochemistry, 361(1-2), 235-241 (2011-10-14)
Products of prolidase [E.C. 3.4.13.9] activity, proline or hydroxyproline, contribute to up-regulation of hypoxia-inducible factor-1α (HIF-1α). Prolidase activity is regulated by β(1)-integrin signaling. We studied the effects of echistatin (a well-known disintegrin) and thrombin (a serine protease capable of activation
Isolation and partial characterization of an antibacterial substance produced by Enterococcus faecium
Pantev A, et al.
Folia Microbiologica, 47(4), 391-400 (2002)

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