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A5028

Sigma-Aldrich

Adenylosuccinic acid

~96% (HPLC)

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About This Item

Empirische Formel (Hill-System):
C14H18N5O11P
CAS-Nummer:
19046-78-7
Molekulargewicht:
463.29
UNSPSC-Code:
12352204
PubChem Substanz-ID:
24890933

Assay

~96% (HPLC)

Form

powder

Lagertemp.

−20°C

SMILES String

O[C@H]1[C@@H](O)[C@@H](O[C@@H]1COP(O)(O)=O)n2cnc3c(N[C@@H](CC(O)=O)C(O)=O)ncnc23

InChI

1S/C14H18N5O11P/c20-7(21)1-5(14(24)25)18-11-8-12(16-3-15-11)19(4-17-8)13-10(23)9(22)6(30-13)2-29-31(26,27)28/h3-6,9-10,13,22-23H,1-2H2,(H,20,21)(H,24,25)(H,15,16,18)(H2,26,27,28)/t5-,6+,9+,10+,13+/m0/s1

InChIKey

OFBHPPMPBOJXRT-VWJPMABRSA-N

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Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

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Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

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B Rees et al.
Journal of molecular biology, 299(5), 1157-1164 (2000-06-30)
The crystal structure of aspartyl-tRNA synthetase from Escherichia coli has been determined to a resolution of 2.7 A. The structure is compared to the same enzyme co-crystallized with tRNA(Asp) and containing aspartyl adenylate or ATP. The asymmetric unit contains three
Maria Novikova et al.
The Journal of biological chemistry, 285(17), 12662-12669 (2010-02-18)
The heptapeptide-nucleotide microcin C (McC) is a potent inhibitor of enteric bacteria growth. McC is excreted from producing cells by the MccC transporter. The residual McC that remains in the producing cell can be processed by cellular aminopeptidases with the
H Mejdoub et al.
Biochemistry, 26(7), 2054-2059 (1987-04-07)
Aspartyl-tRNA synthetase from bakers' yeast gives an unstable complex with the cognate adenylate, which reacts after dissociation with amino acid side chains of the protein. This leads to a covalent incorporation of aspartic acid into aspartyl-tRNA synthetase via amide or
Teymur Kazakov et al.
Journal of bacteriology, 190(7), 2607-2610 (2008-01-29)
The heptapeptide-nucleotide microcin C (McC) targets aspartyl-tRNA synthetase. Upon its entry into a susceptible cell, McC is processed to release a nonhydrolyzable aspartyl-adenylate that inhibits aspartyl-tRNA synthetase, leading to the cessation of translation and cell growth. Here, we surveyed Escherichia
Dominic Bernard et al.
Journal of enzyme inhibition and medicinal chemistry, 22(1), 77-82 (2007-03-22)
Asparaginyl-tRNA formation in Pseudomonas aeruginosa PAO1 involves a nondiscriminating aspartyl-tRNA synthetase (ND-AspRS) which forms Asp-tRNA(Asp) and Asp-tRNA(Asn), and a tRNA-dependent amidotransferase which transamidates the latter into Asn-tRNA(Asn). We report here that the inhibition of this ND-AspRS by L-aspartol adenylate (Asp-ol-AMP)
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