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H6875

Sigma-Aldrich

Hippuryl-L-phenylalanine

Sinónimos:

Hippuryl-Phe, N-Benzoyl-Gly-Phe

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About This Item

Fórmula empírica (notación de Hill):
C18H18N2O4
Número de CAS:
744-59-2
Peso molecular:
326.35
Beilstein:
2167818
Número CE:
212-016-7
Número MDL:
MFCD00037265
Código UNSPSC:
12352204
ID de la sustancia en PubChem:
24895770
NACRES:
NA.32

Ensayo

≥98% (TLC)

Nivel de calidad

200

Formulario

powder

solubilidad

acetic acid: 50 mg/mL, clear, colorless

temp. de almacenamiento

−20°C

cadena SMILES

OC(=O)[C@H](Cc1ccccc1)NC(=O)CNC(=O)c2ccccc2

InChI

1S/C18H18N2O4/c21-16(12-19-17(22)14-9-5-2-6-10-14)20-15(18(23)24)11-13-7-3-1-4-8-13/h1-10,15H,11-12H2,(H,19,22)(H,20,21)(H,23,24)/t15-/m0/s1

Clave InChI

CCLJGZGVIQBNDH-HNNXBMFYSA-N

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Aplicación

Hippuryl-L-phenylalanine has been used as a substrate for screening carboxypeptidase activity in Trogoderma granarium, Bactrocera oleae Gmelin and Apodiphus amygdali.

Acciones bioquímicas o fisiológicas

Hippuryl-L-phenylalanine is a substrate for carboxypeptidase A enzyme.

Sustratos

Substrate for carboxypeptidase A

Código de clase de almacenamiento

11 - Combustible Solids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 3

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable

Equipo de protección personal

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

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Certificados de análisis (COA)

Lot/Batch Number
BCCJ8567
BCCB5735
BCBS9215V
BCBM6705V
BCBG4725V

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Determination of kininase I and kininase II activities in human urine by high-performance liquid chromatography.
G Porcelli et al.
Journal of chromatography, 414(2), 423-428 (1987-03-06)
E Normant et al.
Neuropeptides, 30(1), 13-17 (1996-02-01)
We have designed two radioactive substrates, hippuryl-L-[3H]phenylalanine and 3-(p-hydroxy, m-[125I]phenyl)propionic acid ([125I]Bolton reagent) derivative of L-arginyl-L-phenylalanine, i.e. [125I]BRF, for a highly sensitive assay of carboxypeptidase A (CPA) activity. After cleavage of the C-terminal phenylalanine residue by CPA, the radioactive product
J H Cho et al.
Biochemistry, 40(34), 10197-10203 (2001-08-22)
We have investigated the function of Tyr248 using bovine wild-type CPA and its Y248F and Y248A mutants to find that the K(M) values were increased by 4.5-11-fold and the k(cat) values were reduced by 4.5-10.7-fold by the replacement of Tyr248
Product stabilization of the two forms of carboxypeptidase A from buffalo pancreas
Sud M and Dua RD
Journal of Biosciences, 9(1-2), 83-90 (1985)
Digestion and protein metabolism of Trogoderma granarium (Coleoptera: Dermestidae) fed on different barley varieties
Mardani-Talaee M, et al.
Journal of Stored Products Research, 73(1-2), 37-41 (2017)
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Protocolos

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