Chromatographie liquide à basses pressions

Image en gros plan d'une série de colonnes verticales remplies de petites perles rondes dans des tons variés de rouge, d'orange et de brun. Les textures et les couleurs créent un motif visuel saisissant, soulignant la diversité des matériaux.

La chromatographie liquide basse pression (LPLC) est une technique analytique qui applique une faible pression pour pousser une phase mobile dans une colonne contenant une phase stationnaire, en séparant les mélanges complexes par séparation différentielle. Réalisée à l'origine avec des colonnes ouvertes qui s'appuyaient sur la gravité pour déplacer l'échantillon à travers le lit de remplissage, elle est également connue sous le nom de "chromatographie liquide sur colonne". Les différents modes de LPLC permettent de purifier les composés de manière précise et efficace en les séparant en fonction de leurs propriétés chimiques, par exemple leur taille, leur charge ou leur affinité.

De par sa nature préparative non destructrice, la LPLC est principalement destinée à l'étude des biomolécules telles que les protéines, les peptides et les anticorps monoclonaux. La LPLC permet généralement de conserver l'échantillon en vue d'autres études. La LPLC offre d'autres avantages, notamment une conception simple, un effet de siphonnage important, et des besoins modestes en matière d'instrumentation du type détecteurs, pompes à basse pression ou collecteurs de fractions. Sa polyvalence la rend indispensable pour les secteurs de l'industrie pharmaceutique, des biotechnologies, des aliments et des boissons, du contrôle environnemental et de la recherche. De plus, en utilisant des pressions plus faibles et moins de solvants, la LPLC respecte les principes de la chimie verte.

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Chromatographie d'adsorption

Également connue sous le nom de chromatographie liquide-solide, la chromatographie d'adsorption retient les composés chimiques par adsorption et désorption à la surface d'un support, la phase stationnaire. L'adsorbant forme la phase stationnaire et le soluté s'y lie via des forces de van der Waals et des interactions stériques. Les sites d'adsorption se trouvant généralement sur la surface extérieure de la phase stationnaire, celle-ci est constituée de particules extrêmement petites. Les adsorbants couramment rencontrés sont la silice, l'alumine, le charbon de bois, le Florisil, les polyamides, la célite et la terre de diatomée.

Chromatographie de partage

La chromatographie de partage sépare les composants en les répartissant dans deux liquides non miscibles. L'un est une phase mobile liquide tandis que l'autre est un liquide maintenu stationnaire sur un support solide. Le support solide peut être constitué par exemple de gel de silice, de terre de diatomée, de cellulose, de polytétrafluoroéthylène (PTFE) ou de polystyrène. Le support solide inerte offre une grande surface à la phase stationnaire liquide.

Chromatographie d'affinité

La chromatographie d'affinité sépare les constituants via des interactions sélectives et réversibles, telles que les paires anticorps-antigène, enzyme-substrat ou hormone-récepteur, l'un des agents impliqués dans l'interaction étant la phase stationnaire. Le "ligand d'affinité" est l'espèce interagissante immobilisée sur le support solide : il peut s'agir de billes acryliques, d'agarose ou de résines Toyopearl, et il sert de phase stationnaire à la colonne d'affinité.

Chromatographie par filtration sur gel

Également connue sous le nom de chromatographie d'exclusion stérique, elle sépare les molécules de tailles distinctes, par exemple les protéines de différentes tailles et formes oligomériques. La phase stationnaire est une résine composée d'une matrice réticulée de billes comprenant des pores de dimensions spécifiques. Les colonnes de filtration sur gel contiennent des billes de polyacrylamide, d'agarose, de dextran ou d'un mélange de ces substances. Elle isole les analytes de petite taille en leur permettant d'accéder partiellement ou totalement au volume des pores au sein des particules remplissant la colonne.

Chromatographie hydrophobe (HIC)

La chromatographie hydrophobe (HIC) sépare les biomolécules en fonction de leurs différences d'hydrophobicité de surface. Elle repose sur l'interaction entre les groupes hydrophobes non polaires liés à la résine de la colonne, tels que des groupes butyle, octyle ou phényle, et les groupes hydrophobes des biomolécules. Elle est largement employée pour séparer les protéines tout en préservant leur activité biologique du fait de ses conditions et de ses matrices moins dénaturantes.

Chromatographie d'échange d'ions (IEX)

La chromatographie d'échange d'ions sépare les molécules en fonction de leurs différences de charge nette de surface. La surface de la matrice, par exemple constituée de cellulose, de silice ou de styrène-divinylbenzène, est liée par des liaisons covalentes à des groupes fonctionnels chargés. Les groupes d'échange d'ions immobilisés sur la résine interagissent avec les molécules de charges opposées. Dans la chromatographie d'échange de cations, les espèces de charge positive présentes dans la phase mobile se lient à une résine échangeuse d'ions de charge négative. Dans la chromatographie d'échange d'anions, les espèces chargées négativement de la phase mobile se lient aux charges positives de la résine échangeuse d'ions.

Système de chromatographie liquide basse pression

Un système de chromatographie liquide basse pression (LPLC) se compose généralement d'une colonne remplie de phase stationnaire pour la séparation, d'une pompe pour faire progresser la phase mobile dans la colonne à un débit contrôlé et d'un détecteur pour mesurer l'éluant à la sortie de la colonne.
Les systèmes de LPLC sont également dotés d'un système d'injection permettant d'introduire l'échantillon dans le flux de la phase mobile de manière précise et reproductible. Certains montages comprennent un collecteur de fractions servant à recueillir les composés séparés en vue d'une analyse ultérieure.