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CdO/CdA

SRP0418

WDR5 human

Name: WDR5 human
Brand: SIGMA

recombinant, expressed in baculovirus infected Sf9 cells, ≥90% (SDS-PAGE)

Sinonimo/i:

BIG-3, SWD3, WD Repeat Domain 5

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About This Item

Codice UNSPSC:

12352202

NACRES:

NA.32

Origine biologica

human

Ricombinante

expressed in baculovirus infected Sf9 cells

Saggio

≥90% (SDS-PAGE)

Forma fisica

aqueous solution

PM

37.5 kDa

Confezionamento

pkg of 100 μg

N° accesso NCBI

NM_017588

N° accesso UniProt

P61964

Condizioni di spedizione

dry ice

Temperatura di conservazione

−70°C

Informazioni sul gene

human ... WDR5(11091)

Descrizione generale

Human WDR5 (WD Repeat Domain 5), also known as SWD3 or BIG-3 (GenBank Accession No. NM_017588) amino acids 2-334 (end) with N-terminal His-tag, MW=37.5 kDa, expressed in Sf9 insect cells via a Baculovirus expression system.

Applicazioni

Useful for the study of enzyme kinetics, screening inhibitors, and selectivity profiling.

Pittogrammi

GHS08,GHS07

Avvertenze

Danger

Indicazioni di pericolo

H315,H319,H360D

Consigli di prudenza

P202 - P264 - P280 - P302 + P352 - P305 + P351 + P338 - P308 + P313

Classi di pericolo

Eye Irrit. 2 - Repr. 1B - Skin Irrit. 2

Codice della classe di stoccaggio

6.1D - Non-combustible acute toxic Cat.3 / toxic hazardous materials or hazardous materials causing chronic effects

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 1

Punto d’infiammabilità (°F)

Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable

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WDR5, a complexed protein.

Raymond C Trievel et al.

Nature structural & molecular biology, 16(7), 678-680 (2009-07-07)

WDR5 is essential for assembly of the VISA-associated signaling complex and virus-triggered IRF3 and NF-kappaB activation.

Yan-Yi Wang et al.

Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 107(2), 815-820 (2010-01-19)

Viral infection causes activation of the transcription factors NF-kappaB and IRF3, which collaborate to induce type I interferons (IFNs) and cellular antiviral response. The mitochondrial outer membrane protein VISA acts as a critical adapter for assembling a virus-induced complex that

Characterization of a novel WDR5-binding site that recruits RbBP5 through a conserved motif to enhance methylation of histone H3 lysine 4 by mixed lineage leukemia protein-1.

Zain Odho et al.

The Journal of biological chemistry, 285(43), 32967-32976 (2010-08-19)

Histone modification is well established as a fundamental mechanism driving the regulation of transcription, replication, and DNA repair through the control of chromatin structure. Likewise, it is apparent that incorrect targeting of histone modifications contributes to misregulated gene expression and

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