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EHU081781

Sigma-Aldrich

MISSION® esiRNA

targeting human ST3GAL1

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About This Item

Codice UNSPSC:
41105324
NACRES:
NA.51

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Descrizione

Powered by Eupheria Biotech

Livello qualitativo

Nome Commerciale

MISSION®

Stato

lyophilized powder

Sequenza bersaglio del cDNA di esiRNA

ATGTGGACCCTATGCTGGAGAAGAGGTCGGTGGGCTGCCGGCGCTGCGCCGTTGTGGGCAACTCGGGCAACCTGAGGGAGTCTTCTTATGGGCCTGAGATAGACAGTCACGACTTTGTCCTCAGGATGAACAAGGCGCCCACGGCAGGGTTTGAAGCTGATGTTGGGACCAAGACCACCCACCATCTGGTGTACCCTGAGAGCTTCCGGGAGCTGGGAGATAATGTCAGCATGATCCTGGTGCCCTTCAAGACCATCGACTTGGAGTGGGTGGTGAGCGCCATCACCACGGGCACCATTTCCCACACCTACATCCCGGTTCCTGCAAAGATCAGAGTGAAACAGGATAAGATCCTGATCTACCACCCAGCCTTCATCAAGTATGTCTTTGACAACTGGCTGCA

N° accesso Ensembl | uomo

N° accesso NCBI

Condizioni di spedizione

ambient

Temperatura di conservazione

−20°C

Informazioni sul gene

Descrizione generale

MISSION® esiRNA are endoribonuclease prepared siRNA. They are a heterogeneous mixture of siRNA that all target the same mRNA sequence. These multiple silencing triggers lead to highly-specific and effective gene silencing.

For additional details as well as to view all available esiRNA options, please visit SigmaAldrich.com/esiRNA.

Note legali

MISSION is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Codice della classe di stoccaggio

10 - Combustible liquids

Punto d’infiammabilità (°F)

Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable


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Tan-Chi Fan et al.
Cancer letters, 434, 184-195 (2018-07-25)
GFRA1 and RET are overexpressed in estrogen receptor (ER)-positive breast cancers. Binding of GDNF to GFRA1 triggers RET signaling leading to ER phosphorylation and estrogen-independent transcriptional activation of ER-dependent genes. Both GFRA1 and RET are membrane proteins which are N-glycosylated
Wen-Der Lin et al.
Cancer immunology research, 9(1), 113-122 (2020-11-13)
Altered glycosylations, which are associated with expression and activities of glycosyltransferases, can dramatically affect the function of glycoproteins and modify the behavior of tumor cells. ST3GAL1 is a sialyltransferase that adds sialic acid to core 1 glycans, thereby terminating glycan

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