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Merck

E2264

Endoglicosidasi F3

recombinant, expressed in E. coli, 30 U/mg

Sinonimo/i:

Elizabethkingia miricola, Endo-β-N-acetilglucosaminidasi F3, Endoglicosidasi F3

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Informazioni su questo articolo

UNSPSC Code:
12352204
NACRES:
NA.32
Numero CE:
MDL number:
Specific activity:
30 U/mg
Recombinant:
expressed in E. coli

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recombinant

expressed in E. coli

Quality Level

conjugate

(N-linked)

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32 kDa

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E0639E9762324727
specific activity

30 U/mg

specific activity

20 U/mg

specific activity

≥16 U/mg

specific activity

≥30 units/mg protein, ≥5 units/mL

recombinant

expressed in E. coli

recombinant

expressed in E. coli

recombinant

expressed in E. coli

recombinant

expressed in E. coli

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solution

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buffered aqueous solution

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liquid

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32 kDa

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Application

L′endoglicosidasi F3 da Elizabethkingia miricola è stata utilizzata per analizzare la fucosilazione del nucleo e i digesti triptici di proteine sieriche.

Biochem/physiol Actions

Scinde gli oligosaccaridi biantennati e triantennati di tipo complesso in funzione dello stato della fucosilazione del nucleo e del legame peptidico.
L′endoglicosidasi F3 appartiene alla famiglia delle glicosidi idrolasi 18 (GH18). Esercita un′attività idrolitica. L′endoglicosidasi F3 glicosila il derivato della GlcNAc α-1,6-fucosilata per fornire N-glicopeptidi naturali di tipo complesso a nucleo fucosilato.

Packaging

Fornito con tampone di reazione 5×, 250 mM di acetato di sodio, pH 4,5

Physical form

Soluzione riempita in asettico in 20 mM di Tris-HCl, pH 7,5

Other Notes

Un′unità rilascerà oligosaccaridi legati a N da 1 μmole di fibrinogeno porcino denaturato in 1 minuto a 37 °C a pH 4,5.

Classe di stoccaggio

10 - Combustible liquids

wgk

WGK 1

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)


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Advances in Carbohydrate Chemistry (2016)
Chemical Biology of Glycoproteins (2017)
Liwei Cao et al.
Nature communications, 13(1), 3910-3910 (2022-07-08)
Core fucosylation of N-linked glycoproteins has been linked to the functions of glycoproteins in physiological and pathological processes. However, quantitative characterization of core fucosylation remains challenging due to the complexity and heterogeneity of N-linked glycosylation. Here we report a mass
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Scientific reports, 8(1), 246-246 (2018)

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