ABN454

Anticorpo anti-tau oligomerica (T22)

serum, from rabbit

• Sinonimo/i: Microtubule-associated protein tau oligomer, Tau oligomer, PHF-tau oligomer, Paired helical filament-tau oligomer, Neurofibrillary tangle protein oligomer
• Codice UNSPSC: 12352203
• eCl@ss: 32160702
• NACRES: NA.41

Proprietà

• Origine biologica: rabbit
• Livello qualitativo: 100
• Forma dell’anticorpo: serum
• Tipo di anticorpo: primary antibodies
• Clone: polyclonal
• Reattività contro le specie: human
• tecniche: ELISA: suitable; dot blot: suitable; immunofluorescence: suitable; immunohistochemistry: suitable; immunoprecipitation (IP): suitable; neutralization: suitable; western blot: suitable
• N° accesso NCBI: NP_001116538
• N° accesso UniProt: P10636
• Condizioni di spedizione: wet ice
• modifica post-traduzionali bersaglio: unmodified
• Informazioni sul gene: human ... MAPT(4137)

Descrizione

Descrizione generale

La proteina associata ai microtubuli tau (UniProt P10636; conosciuta anche come neurofibrillary tangle protein, paired helical filament-tau, PHF-tau) è codificata nell′uomo dal gene MAPT (conosciuto anche come TAU, MAPT1, MTBTL) (Gene ID 4137). Nella patologia della malattia di Alzheimer (AD), si verifica un accumulo della proteina tau associata ai microtubuli, principalmente nei neuroni. La proteina tau si accumula sia nel compartimento somatodendritico che in quello assonale dei neuroni. Tau si accumula inoltre nel soma sotto forma di grovigli neurofibrillari (neurofibrillary tangles o NFTs) La morte cellulare e le lesioni sinaptiche avvengono indipendentemente dalla formazione di NFT e le ricerche indicano che la sola formazione di NFT non è sufficiente per la neurodegenerazione. Questo suggerisce che le specie più tossiche e patologicamente significative di tau potrebbero essere gli aggregati solubili. Gli oligomeri di tau sono neurotossici quando forniti extracellularmente a cellule neuronali in coltura, inoltre gli oligomeri, ma non le fibrille, inducono neurodegenerazione e disfunzione sinaptica e mitocondriale in vivo. Ancora, i ricercatori sono in grado di utilizzare gli oligomeri di tau come biomarcatori affidabili per differenziare i cervelli con AD dai cervelli senza AD di pari età.

Specificità

T22 riconosce e neutralizza specificamente la proteina tau oligomerica, non mostra alcuna reattività significativa verso la tau monomerica o in fibrille, oligomeri Aβ, fibrille Aβ, oligomeri di α-sinucleina o fibrille di α-sinucleina (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).

Immunogeno

Oligomeri di tau-441 umana ricombinante (tau-F, tau-4, isoforma 2N4R) (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).

Applicazioni

Analisi Dot Blot (specificità): una diluizione di 1:1.000 di un lotto rappresentativo ha rilevato oligomeri di proteina tau, ma non la tau monomerica o in fibrille

Immunostochimica: una diluizione di 1:245-1.000 di un lotto rappresentativo ha rilevato oligomeri di tau nella corteccia frontale di pazienti affetti da malattia di Alzheimer (AD) e da malattia dei corpi di Lewy (LBD) (per gentile concessione del Prof. Rakez Kayed, University of Texas, Galveston).

Immunofluorescenza: un lotto rappresentativo ha rilevato oligomeri di proteina tau in sezioni di tessuto cerebrale proveniente da persone affette da encefalopatia traumatica cronica (CTE), mentre nel caso di tessuti non-CTE l′immunoreattività si è rivelata assente o scarsa. L'immunoreattività degli oligomeri di tau ha colocalizzato con quella di tau pThr231 in conformazione cis, ma non con tau pThr231 in conformazione trans nel motivo pThr231-Pro232 (Kondo, A., et al.). (2015). Nature. 523(7561):431-436).

Immunofluorescenza: un lotto rappresentativo ha rilevato immunoreattività per la proteina tau oligomerica in sezioni di corteccia frontale incluse in paraffina provenienti da cervelli di individui affetti da malattia di Alzheimer (AD). (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).

Western blot: una diluizione di 1:1000 di un lotto rappresentativo ha rilevato la tau oligomerica nella encefalopatia traumatica cronica (CTE) in lisati di aggregati di tau

Western blot: lotti rappresentativi di questo anticorpo hanno rilevato la proteina tau oligomerica ma non la tau monomerica o altri tipi di proteine oligomeriche e fibrillari (Wu J.W., et al. (2013). J. Biol. Chem. 288(3):1856-1870; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).

Dot Blot: un lotto rappresentativo ha rilevato gli oligomeri di proteina tau mentre non ha rilevato la tau in forma monomerica o in forma di filamenti elicoidali accoppiati (PHFs) (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).

ELISA: lotti rappresentativi di questo anticorpo hanno rilevato oligomeri di tau formati in vitro, così come oligomeri di tau in estratti cerebrali solubili in PBS ottenuti da pazienti con paralisi sopranucleare progressiva (PSP) (Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2012). Sci. Rep. 2:700; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).

Analisi ELISA: un lotto rappresentativo ha mostrato reattività specifica per la proteina tau oligomerica, esibendo per contro una immunoreattività molto ridotta nei confronti della tau fibrillare e nessuna reattività per la tau monomerica o per altri tipi di oligomeri o di fibrille proteiche (ad es. A,β α-sinucleina, o polipeptide amiloide insulare) (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).

Immunoprecipitazione: lotti rappresentativi di questo anticorpo hanno immunoprecipitato la proteina tau oligomerica da cervelli affetti da malattia di Alzheimer (AD), ma non da cervelli non-AD (Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2012). Sci. Rep. 2:700; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).

test di neutralizzazione: lotti rappresentativi di questo anticorpo hanno neutralizzato la tossicità della proteina tau oligomerica in cellule di neuroblastoma umano SH-SY5Y (Lasagna-Reeves, C.A.,et al. (2012). Sci. Rep. 2:700; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).

Immunoistochimica: un lotto rappresentativo ha rilevato l′immunoreattività per tau oligomerica in sezioni di cervello incluse in paraffina ottenute da pazienti affetti da paralisi sopranucleare progressiva (PSP) (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).

Categoria di ricerca
Neuroscienze

Questo anticorpo anti-tau oligomerica, T22, è validato per l'uso in Dot Blot, ELISA, immunofluorescenza, immunostochimica, immunoprecipitazione, neutralizzazione e Western blot.

Sottocategoria di ricerca
Malattie neurodegenerative

Qualità

Testato in Western blot su lisato di tessuto di cervello umano.

Western blot: una diluizione di 1:1.000 di questo anticorpo ha rilevato oligomeri di tau nei tessuti cerebrali di persone affette da malattia di Alzheimer (AD), ma non in quelle non affette.

Descrizione del bersaglio

Variabile, dipendente dalle dimensioni dell′oligomero/i

Stato fisico

Non purificato

Siero policlonale di coniglio contenente lo 0,02% di azoturo di sodio.

Stoccaggio e stabilità

Stabile per 1 anno dalla data di ricevimento a -20°C.
Indicazioni per l'uso: una volta ricevuto il prodotto, prima di rimuovere il tappo, centrifugare il contenitore e mescolare delicatamente la soluzione. Suddividere in aliquote in provette da microcentrifuga e conservare a -20°C. Evitare ripetuti cicli di congelamento e scongelamento che potrebbero danneggiare le IgG e compromettere le prestazioni del prodotto.

Esclusione di responsabilità

Salvo diversa indicazione nel nostro catalogo o in altra documentazione fornita dall′azienda insieme al prodotto, i nostri prodotti sono destinati esclusivamente a scopi di ricerca e non devono essere utilizzati per altre finalità, inclusi a titolo esemplificativo ma non esaustivo, fini commerciali non autorizzati, applicazioni diagnostiche in vitro, usi terapeutici ex vivo o in vivo o qualsiasi altro tipo di assunzione o applicazione rivolta agli esseri umani o agli animali.

Informazioni sulla sicurezza

• Codice della classe di stoccaggio: 10 - Combustible liquids
• Classe di pericolosità dell'acqua (WGK): WGK 1