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SRP2109

Sigma-Aldrich

TFIIA, p55 subunit, GST tagged human

recombinant, expressed in E. coli, ≥70% (SDS-PAGE)

Synonyme(s) :

MGC129969, MGC129970, TF2A1, TFIIA

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About This Item

Code UNSPSC :
12352202
Nomenclature NACRES :
NA.26

Source biologique

human

Produit recombinant

expressed in E. coli

Pureté

≥70% (SDS-PAGE)

Forme

frozen liquid

Poids mol.

~68.2 kDa

Conditionnement

pkg of 10 μg

Conditions de stockage

avoid repeated freeze/thaw cycles

Concentration

200 μg/mL

Couleur

clear colorless

Numéro d'accès NCBI

Numéro d'accès UniProt

Conditions d'expédition

dry ice

Température de stockage

−70°C

Informations sur le gène

human ... GTF2A1(2957)

Actions biochimiques/physiologiques

The transcription factor IIA (TFIIA) has been shown to bind to the TBP-DNA complex and to increase the affinity of TBP for the TATA element. Human TFIIA consists of three subunits of 35 kDa ( α subunit), 19 kDa ( β subunit) and 12 kDa ( γ subunit). The α and β subunits are derived from the product, p55, of a single gene by an unknown mechanism. However, recombinant p55, in combination with a 12 kDa subunit ( γ subunit), retains native TFIIA activity.

Forme physique

Clear and colorless frozen liquid solution

Notes préparatoires

Use a manual defrost freezer and avoid repeated freeze-thaw cycles. While working, please keep sample on ice.

Code de la classe de stockage

10 - Combustible liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


Certificats d'analyse (COA)

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J DeJong et al.
Genes & development, 7(11), 2220-2234 (1993-11-01)
TFIIA is a transcription factor that, by interacting with the TATA-binding subunit (TBP) of TFIID, modulates transcription initiation by RNA polymerase II in vitro. By use of a mobility shift assay, TFIIA was purified from HeLa cells as a complex
S Buratowski et al.
Cell, 56(4), 549-561 (1989-02-24)
A native gel electrophoresis DNA binding assay was used to resolve complexes formed on the adenovirus Major Late Promoter by general transcription factors and RNA polymerase II. Five sets of complexes containing distinct components were identified. These complexes were generated
J A Ranish et al.
The Journal of biological chemistry, 266(29), 19320-19327 (1991-10-15)
The general transcription factor TFIIA was purified from yeast. A key step in the purification was affinity chromatography using a column containing the adenovirus major late promoter with bound recombinant TFIID to which TFIIA binds with high affinity. TFIIA activity

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