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SAB3701084

Sigma-Aldrich

Anti-Mouse IgG (H+L), highly cross adsorbed-Peroxidase antibody produced in rabbit

affinity isolated antibody, lyophilized powder

Synonyme(s) :

HRP

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About This Item

Code UNSPSC :
12352203
Nomenclature NACRES :
NA.46

Source biologique

rabbit

Conjugué

peroxidase conjugate

Forme d'anticorps

affinity isolated antibody

Type de produit anticorps

secondary antibodies

Clone

polyclonal

Forme

lyophilized powder

Espèces réactives

mouse

Technique(s)

immunohistochemistry: suitable
indirect ELISA: suitable
western blot: suitable

Conditions d'expédition

wet ice

Température de stockage

2-8°C

Modification post-traductionnelle de la cible

unmodified

Spécificité

This product was prepared from monospecific antiserum by immunoaffinity chromatography using Mouse IgG coupled to agarose beads followed by solid phase adsorption(s) to remove any unwanted reactivities. Assay by immunoelectrophoresis resulted in a single precipitin arc against Anti-Peroxidase, Anti-Rabbit Serum, Mouse IgG, and Mouse Serum. No reaction was observed against Human Serum Proteins. Specificity was confirmed by ELISA at less than 1% cross reactivity against other Mouse or Human heavy or light chain isotypes.

Immunogène

Mouse IgG whole molecule

Propriétés physiques

Antibody format: IgG

Forme physique

Supplied in 0.02 M Potassium Phosphate, 0.15 M Sodium Chloride, pH 7.2 with 10 mg/mL Bovine Serum Albumin (BSA) - Immunoglobulin and Protease free

Reconstitution

Reconstitute with 1.0 mL deionized water (or equivalent).

Clause de non-responsabilité

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Pictogrammes

Exclamation mark
GHS07

Mention d'avertissement

Warning

Mentions de danger

H317

Conseils de prudence

P280

Classification des risques

Skin Sens. 1

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

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Rebecca San Gil et al.
Scientific reports, 7(1), 2387-2387 (2017-05-26)
Heat shock proteins (Hsps) are molecular chaperones that prevent the aggregation of client proteins by facilitating their refolding, or trafficking them for degradation. The chaperone activities of Hsps are dependent on dynamic protein-protein interactions, including their oligomerisation into large multi-subunit

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