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Sigma-Aldrich

α-Amylase from Aspergillus oryzae

greener alternative

powder, ~1.5 U/mg (~0.2 U acc. to Willstätter)

Synonyme(s) :

1,4-α-D-Glucane-glucanohydrolase

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About This Item

Numéro de classification (Commission des enzymes):
Numéro CE :
Numéro MDL:
Code UNSPSC :
12352204
eCl@ss :
32160410
Nomenclature NACRES :
NA.54

Source biologique

Aspergillus sp. (A. oryzae)

Forme

powder

Activité spécifique

~1.5 U/mg (~0.2 U acc. to Willstätter)

Caractéristiques du produit alternatif plus écologique

Waste Prevention
Design for Energy Efficiency
Learn more about the Principles of Green Chemistry.

sustainability

Greener Alternative Product

Autre catégorie plus écologique

Température de stockage

2-8°C

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Description générale

We are committed to bringing you Greener Alternative Products, which adhere to one or more of The 12 Principles of Greener Chemistry. This product has been enhanced for energy efficiency and waste prevention when used in starch hydrolysis research. For more information see the article in biofiles.

Définition de l'unité

1 U corresponds to the amount of enzyme which liberates 1 μmol maltose per minute at pH 6.0 and 25 °C (starch acc. to Zulkowsky, Cat. No. 85642, as substrate).

Autres remarques

Molecular weight; Product distribution in the hydrolysis of amylose; Application in (selective) hydrolysis/condensation of glycosidic bonds; Suitable for use in thiamine determination.

Pictogrammes

Health hazardExclamation mark

Mention d'avertissement

Danger

Mentions de danger

Classification des risques

Acute Tox. 4 Oral - Resp. Sens. 1

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

dust mask type N95 (US), Eyeshields, Faceshields, Gloves


Certificats d'analyse (COA)

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T Takagi
Journal of biochemistry, 89(2), 363-368 (1981-02-01)
Molecular weight of Aspergillus oryzae alpha-amylase (Taka-amylase A) was estimated to be 51,000 +/- 500 by the combined use of high pressure silica gel (TSK-GEL G3000SW) chromatography and the low angle laser light scattering technique. The study was carried out
P W Defibaugh
Journal - Association of Official Analytical Chemists, 70(3), 514-517 (1987-05-01)
Seven commercially available enzymes were studied for suitability as substitutes in the AOAC thiamine determination, because the enzyme Takadiastase used in the method has not been available since 1976, and alternative enzymes were likewise unavailable or unsuitable for releasing thiamine
Product distribution in amylase-catalyzed hydrolysis of amylose. Comparison of experimental results with theoretical predictions.
H Kondo et al.
Journal of biochemistry, 87(4), 1053-1070 (1980-04-01)
Mingtao Huang et al.
Nature communications, 8(1), 1131-1131 (2017-10-27)
The biotech industry relies on cell factories for production of pharmaceutical proteins, of which several are among the top-selling medicines. There is, therefore, considerable interest in improving the efficiency of protein production by cell factories. Protein secretion involves numerous intracellular
K. Fujita et al.
Bulletin of the Chemical Society of Japan, 62, 3150-3150 (1989)

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