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Sigma-Aldrich

Chloroperoxidase from Caldariomyces fumago

aqueous suspension, brown, >10,000 U/mL

Synonyme(s) :

Chloride Peroxidase, Chloride:hydrogen-peroxide oxidoreductase

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About This Item

Numéro CAS:
9055-20-3
Numéro de classification (Commission des enzymes):
1.11.1.10 (BRENDA, IUBMB)
Numéro MDL:
MFCD00130774
Code UNSPSC :
12352204
Nomenclature NACRES :
NA.54

Source biologique

fungus (Caldariomyces fumago)

Forme

aqueous suspension

Concentration

>10,000 U/mL

Couleur

brown

Température de stockage

2-8°C

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Description générale

Chloroperoxidase (CPO) is a major heme-containing, synthetic and versatile enzyme, obtained from Caldariomyces fumago.

Application

A useful alternative to lactoperoxidase for 131I ion labeling studies, for bromination of proteins, and for 36Cl labeling of macromolecules in long-term isolation procedures.

Actions biochimiques/physiologiques

Chloroperoxidase (CPO) helps in the catalysis of oxidation reactions with the help of hydrogen peroxide. It displays peroxidase, catalase and cytochrome P450-like functions. CPO also plays a role in catalyzing halogenation reactions.

Définition de l'unité

1 U corresponds to the amount of enzyme which converts 1 μmol of monochlorodimedone to dichlorodimedone per minute at pH 2.75 and 25 °C in the presence of KCl and H2O2.

Forme physique

enthält 0.1 M Natriumphosphat pH 4.0

Autres remarques

Oxidation of aminopyrine; Chloroperoxidase, a peroxidase with potential; Chloroperoxidase-catalyzed asymmetric transformations.

Pictogrammes

Health hazard
GHS08

Mention d'avertissement

Danger

Mentions de danger

H334

Conseils de prudence

P261 - P284 - P501

Classification des risques

Resp. Sens. 1

Code de la classe de stockage

10 - Combustible liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves

Certificats d'analyse (COA)

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H Sayo et al.
Chemical & pharmaceutical bulletin, 37(12), 3347-3350 (1989-12-01)
Although in the absence of halide ion chloroperoxidase did not catalyze the ethylhydroperoxide (EHP)-supported oxidation of aminopyrine, in the presence of Br- or Cl-, chloroperoxidase did catalyze the oxidation of aminopyrine, generating the aminopyrine cation radical (AP+). The initial rate
M.A. Pickard et al.
Journal of Industrial Microbiology, 7, 235-235 (1991)
Fast and efficient purification of chloroperoxidase from C. fumago
Yazbik V and Ansorge SM
Process. Biochem., 45(2), 279-283 (2010)
H. Fu et al.
The Journal of Organic Chemistry, 57, 7265-7265 (1992)
Adam C Chamberlin et al.
The journal of physical chemistry. B, 115(13), 3642-3647 (2011-03-18)
OLYP/TZP calculations on two symmetrized model complexes [Fe(TPP)(py)(2)](2+) and [Fe(TPP)(PhNC)(2)](2+) (TPP = meso-tetraphenylporphyrin, py = pyridine, PhNC = phenylisocyanide) reveal dense manifolds of low-energy electronic states. For the latter complex, broken-symmetry calculations successfully reproduce the unique S = 0 ground
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