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E32754

Sigma-Aldrich

4,6-O-Ethylidene-α-D-glucose

Synonyme(s) :

4,6-O-Ethylidene α-D-glucopyranose, Ethylidene glucose, NSC 89726

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About This Item

Formule empirique (notation de Hill) :
C8H14O6
Numéro CAS:
Poids moléculaire :
206.19
Numéro CE :
Numéro MDL:
Code UNSPSC :
12352200
ID de substance PubChem :
Nomenclature NACRES :
NA.22

Pf

168-170 °C (lit.)

Chaîne SMILES 

CC1OC[C@H]2O[C@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]2O1

InChI

1S/C8H14O6/c1-3-12-2-4-7(13-3)5(9)6(10)8(11)14-4/h3-11H,2H2,1H3/t3?,4-,5-,6-,7-,8+/m1/s1

Clé InChI

VZPBLPQAMPVTFO-NKWOADHPSA-N

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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G F Baker et al.
The Journal of physiology, 395, 57-76 (1988-01-01)
1. Equilibrium exchanges in the range of 2-40 mM-3-O-methyl glucose at 16 degrees C suggested that the half-saturation concentration for exchange was 22 mM and that the maximum velocity (Vmax) was ca. 149 mmol l-1 min-1. 2. Initial rates of
Y Oka et al.
The Journal of biological chemistry, 259(13), 8125-8133 (1984-07-10)
Irradiation of intact rat adipocytes with high intensity ultraviolet light in the presence of 0.5 microM [3H] cytochalasin B results in the labeling of Mr 43,000 and 46,000 proteins that reside in the plasma membrane fraction. In contrast to the
M Mueckler et al.
The Journal of biological chemistry, 269(32), 20533-20538 (1994-08-12)
The possible role of 5 transmembrane amino acid residues in the function of the Glut1 glucose transporter was investigated by site-directed mutagenesis. The residues were chosen based on their containing hydroxyl or amide side chains capable of hydrogen bonding to
F R Gorga et al.
Biochemistry, 21(8), 1905-1908 (1982-04-13)
The effect of ligands on the tryptophan fluorescence of the purified monosaccharide transporter from human erythrocytes has been investigated. Cytochalasin B, D-glucose, and ethylideneglucose quench the fluorescence of the protein at longer wavelengths by 17%, 13%, and 8%, respectively. Propyl
A Janoshazi et al.
The Journal of membrane biology, 132(2), 167-178 (1993-03-01)
The kinetics of the initial phases of D-glucose binding to the glucose transport protein (GLUT1) of the human red cell can be followed by stopped-flow measurements of the time course of tryptophan (trp) fluorescence enhancement. A number of control experiments

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