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T6884

Sigma-Aldrich

Thrombine from human plasma

lyophilized powder, ≥2,000 NIH units/mg protein (E1%/280, 18.3)

Synonyme(s) :

Facteur IIa

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About This Item

Numéro CAS:
9002-04-4
Numéro de classification (Commission des enzymes):
3.4.21.5 (BRENDA, IUBMB)
Numéro CE :
232-648-7
Numéro MDL:
MFCD00082072
Code UNSPSC :
12352204
Nomenclature NACRES :
NA.54

Source biologique

human plasma

Niveau de qualité

200

Forme

lyophilized powder

Activité spécifique

≥2,000 NIH units/mg protein (E1%/280, 18.3)

Poids mol.

37.4 kDa

Impuretés

HIV and HBsAg, source material tested negative

Numéro d'accès UniProt

P00734

Température de stockage

−20°C

Informations sur le gène

human ... F2(2147)

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Description générale

La thrombine est la dernière protéase de la cascade de la coagulation (hémostase secondaire), favorisant à la fois des effets procoagulants et anticoagulants.
La thrombine est produite par le clivage protéolytique de la prothrombine inactive dans le foie. Cette glycoprotéine comporte quatre domaines structurels : le domaine Gla contenant 10 acides γ-carboxyglutamiques, deux domaines « kringle », et le domaine de sérine protéase de type trypsine. Le gène de la prothrombine est situé sur le chromosome 11p11.2 de l′homme.

Application

La thrombine dérivée du plasma humain a été utilisée :
  • pour la préparation de gels de fibrine en vue d′évaluer la morphologie des cellules stromales de moelle osseuse humaine (hBMSC) ;
  • dans l′activation des plaquettes sanguines ;
  • pour évaluer l′intégrité des monocouches de cellules endothéliales.

La thrombine est utilisée pour le clivage site-spécifique de protéines de fusion recombinantes contenant un site de reconnaissance qui lui est accessible, pour l'élimination d'étiquettes d'affinité.

Actions biochimiques/physiologiques

La fonction principale de la thrombine est le clivage du fibrinogène en fibrine pour favoriser la formation d′un caillot stable. Un vaste éventail de mutations dans le gène de la prothrombine contribue à sa déficience, ce qui entraîne des troubles de la coagulation comme la dysprothrombinémie et l′hypoprothrombinémie. Des taux élevés de thrombine provoquent une neurotoxicité dans les neurones dopaminergiques et contribuent à l′évolution de la maladie de Parkinson. Des taux anormaux de thrombine modifient la voie de la coagulation dans la sclérose en plaques. Les patients atteints de maladie coronarienne présentent des taux élevés de thrombine. L′accumulation de thrombine dans les enchevêtrements neurofibrillaires peuvent contribuer à l′agrégation de la protéine tau et à la physiopathologie de la maladie d′Alzheimer.
La thrombine est utilisée pour le clivage de protéines de fusion recombinantes contenant un site de reconnaissance correspondant accessible - le clivage spécifique au site permet d′éliminer les étiquettes d′affinité. La thrombine a été utilisée dans une étude évaluant la voie de la protéine C dans la fonction de la barrière intestinale.
Sérine protéase qui clive sélectivement les liaisons Arg-Gly du fibrinogène pour former la fibrine et les fibrinopeptides A et B.

Définition de l'unité

L′activité est exprimée en unités de NIH et obtenue par comparaison directe à une norme de référence de thrombine NIH.

Forme physique

Lyophilisée dans une solution saline tamponnée au citrate, pH 6,5.

Remarque sur l'analyse

La procédure d′essai selon NIH utilise 0,2 ml de plasma dilué (1:1 dans une solution saline) comme substrat et 0,1 ml d′échantillon de thrombine (stabilisé dans une solution tamponnée contenant 1 % d′albumine) et est une modification de la méthode de Biggs. Seuls les temps de coagulation dans la plage de 15 à 25 secondes sont utilisés pour déterminer les concentrations en thrombine.

Autres remarques

Pour en savoir plus sur la thrombine, rendez-vous sur www.sigma-aldrich.com/enzymeexplorer.

Clause de non-responsabilité

Ce produit, destiné à la recherche scientifique, est soumis à une réglementation spécifique en France, y compris pour les activités d′importation et d′exportation (Article L 1211-1 alinéa 2 du Code de la Santé Publique). L′acheteur (c′est-à-dire l′utilisateur FINAL) est tenu d′obtenir une autorisation d′importation auprès du ministère français de la recherche, mentionné à l′article L1245-5-1 II du Code de la Santé Publique. En commandant ce produit, vous confirmez détenir l′autorisation d′importation requise.

Inhibiteur

Réf. du produit
Description
Tarif

Substrat

Réf. du produit
Description
Tarif

Pictogrammes

Health hazardExclamation mark
GHS08,GHS07

Mention d'avertissement

Danger

Mentions de danger

H315,H319,H334,H335

Classification des risques

Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Organes cibles

Respiratory system

Code de la classe de stockage

13 - Non Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 2

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Certificats d'analyse (COA)

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