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Lactic Dehydrogenase, recombinant
≥90 U/mg
Synonyme(s) :
(S)-Lactate: NAD+ oxidoreductase, L-Lactate Dehydrogenase
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About This Item
Produits recommandés
Produit recombinant
expressed in E. coli
Niveau de qualité
Forme
powder
Activité spécifique
≥90 U/mg
Température de stockage
−20°C
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Description générale
LDH (lactic dehydrogenase), a glycolytic enzyme, particularly present in skeletal muscle, heart, liver, kidneys, brain, lungs and red blood cells. It has five isoenzyme forms. LDH possess a tetrameric structure.
Application
Lactic Dehydrogenase, recombinant from E. coli has been used:
- in lactate dehydrogenase (LDH) and malate dehydrogenase 1 (MDH1)assays and cross-linking assays
- to prepare assay buffer to measure pyruvate kinase (PYK) by coupled assay
- in in vitro DltC D-alanylation assay
Actions biochimiques/physiologiques
L-lactic dehydrogenase catalyzes the conversion of L-lactate into L-pyruvate while reducing NAD+ to NADH and H+.
Conversion of L-lactate into L-pyruvate is crucial in hypoxic and anaerobic conditions, especially when synthesis of adenosine triphosphate (ATP) by oxidative phosphorylation is interrupted.
Définition de l'unité
One unit corresponds to the amount of enzyme which reduces 1 μmol pyruvate per minute at pH 7.4 and 25°C (NADH as cofactor)
Mention d'avertissement
Danger
Mentions de danger
Conseils de prudence
Classification des risques
Resp. Sens. 1
Code de la classe de stockage
11 - Combustible Solids
Classe de danger pour l'eau (WGK)
WGK 1
Équipement de protection individuelle
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
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