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EI8

Leupeptine

lyophilized powder, protease inhibitor, Chemicon®

Synonyme(s) :

N-acétyl-L-leucyl-L-leucyl-L-argininal, Ac-Leu-Leu-Arg-H, Acétyl-L-leucyl-L-leucylargininal, Hémisulfate de leupeptine

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A propos de cet article

UNSPSC Code:
51111800
NACRES:
NA.77
eCl@ss:
32160405
Quality level:
100
Service technique
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Nom du produit

Leupeptine,

manufacturer/tradename

Chemicon®

Quality Level

100

shipped in

dry ice

Catégories apparentées

General description

La leupeptine est un composé organique hydrosoluble et cellule-perméable. Elle est produite par différentes espèces d'Actinomycetes et plusieurs autres familles de champignons.

Application

La leupeptine a été utilisée comme supplément inhibiteur de protéases dans un tampon de lyse cellulaire pour la préparation d'échantillons.

Biochem/physiol Actions

La leupeptine sert d'inhibiteur des protéases lysosomales et de la calpaïne (protéase à sérine et à cystéine). Elle peut être utilisée pour diminuer la mort cellulaire induite par une suractivation de la calpaïne. La leupeptine prévient efficacement les lésions des cellules ciliées dues à l'ototoxicité de la gentamicine. De plus, elle empêche la dégradation protéique dans les muscles de rat dénervés et les muscles de souris présentant une myopathie héréditaire. La leupeptine peut ainsi s'avérer avantageuse pour empêcher l'atrophie des tissus.

Physical form

Produit lyophilisé.

Preparation Note

À maintenir au sec à -20 ºC pendant 18 mois à compter de la date de réception. Le produit reconstitué se conserve à -20 ºC, en aliquotes, pendant 6 mois maximum. Éviter les congélations/décongélations répétées.

Legal Information

CHEMICON is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Disclaimer

Sauf indication contraire dans notre catalogue ou toute autre documentation associée au(x) produit(s), nos produits sont uniquement destinés à la recherche et ne sauraient être utilisés à d'autres fins, ce qui inclut, sans s'y limiter, les utilisations commerciales non autorisées, les utilisations diagnostiques in vitro, les utilisations thérapeutiques ex vivo ou in vivo, ou tout type de consommation ou d'application chez l'être humain ou chez l'animal.

Classe de stockage

11 - Combustible Solids

wgk

WGK 3

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

Certificats d'analyse (COA)

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The structure and activity of leupeptins and related analogs.
K Maeda et al.
The Journal of antibiotics, 24(6), 402-404 (1971-06-01)
Dalian Ding et al.
Hearing research, 164(1-2), 115-126 (2002-04-13)
Calpains, a family of calcium-activated proteases that breakdown proteins, kinases, phosphatases and transcription factors, can promote cell death. Since leupeptin, a calpain inhibitor, protected against hair cell loss from acoustic overstimulation, we hypothesized that it might protect cochlear and vestibular
Patrick J Lupardus et al.
Methods (San Diego, Calif.), 41(2), 222-231 (2006-12-27)
Our knowledge of cell cycle events such as DNA replication and mitosis has been advanced significantly through the use of Xenopus egg extracts as a model system. More recently, Xenopus extracts have been used to investigate the cellular mechanisms that
P Libby et al.
Science (New York, N.Y.), 199(4328), 534-536 (1978-02-03)
The protease inhibitor leupeptin decreases protein degradation in rat skeletal and cardiac muscle incubated in vitro, while protein synthesis remains unaltered. Leupeptin also lowers protein breakdown in denervated rat muscles and affected muscles from mice with hereditary muscular dystrophy. Leupeptin
Karen Maes et al.
American journal of respiratory and critical care medicine, 175(11), 1134-1138 (2007-03-24)
Controlled mechanical ventilation (CMV) has been shown to result in elevated diaphragmatic proteolysis and atrophy together with diaphragmatic contractile dysfunction. To test whether administration of leupeptin, an inhibitor of lysosomal proteases and calpain, concomitantly with 24 hours of CMV, would
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