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SAB5701921

Sigma-Aldrich

Anti-Phospho-PPP1R12A/PPP1R12B/PPP1R12C-T696 antibody produced in rabbit

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About This Item

Code UNSPSC :
12352203
Nomenclature NACRES :
NA.43

Source biologique

rabbit

Niveau de qualité

Type de produit anticorps

primary antibodies

Clone

polyclonal

Forme

liquid

Espèces réactives

human, rat, mouse

Concentration

0.72 mg/mL

Technique(s)

western blot: 1:500-1:2000

Numéro d'accès UniProt

Conditions d'expédition

wet ice

Température de stockage

−20°C

Modification post-traductionnelle de la cible

phosphorylation (pThr696)

Description générale

Myosin phosphatase target subunit 1, which is also called the myosin-binding subunit of myosin phosphatase, is one of the subunits of myosin phosphatase. Myosin phosphatase regulates the interaction of actin and myosin downstream of the guanosine triphosphatase Rho. The small guanosine triphosphatase Rho is implicated in myosin light chain (MLC) phosphorylation, which results in contraction of smooth muscle and interaction of actin and myosin in nonmuscle cells. The guanosine triphosphate (GTP)-bound, active form of RhoA (GTP.RhoA) specifically interacted with the myosin-binding subunit (MBS) of myosin phosphatase, which regulates the extent of phosphorylation of MLC. Rho-associated kinase (Rho-kinase), which is activated by GTP. RhoA, phosphorylated MBS and consequently inactivated myosin phosphatase. Overexpression of RhoA or activated RhoA in NIH 3T3 cells increased phosphorylation of MBS and MLC. Thus, Rho appears to inhibit myosin phosphatase through the action of Rho-kinase. Several transcript variants encoding different isoforms have been found for this gene. [provided by RefSeq, Jan 2009]

Immunogène

A synthetic phosphorylated peptide around T696 of human PPP1R12A/PPP1R12B/PPP1R12C.

Forme physique

Buffer: PBS with 0.02% sodium azide,50% glycerol,pH7.3.

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Code de la classe de stockage

12 - Non Combustible Liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


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