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M4786

Sigma-Aldrich

Met-Gly-Met-Met

≥97%

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About This Item

Formule empirique (notation de Hill):
C17H32N4O5S3
Numéro CAS:
14517-45-4
Poids moléculaire :
468.65
Numéro MDL:
MFCD00133531
Code UNSPSC :
12352200
ID de substance PubChem :
24896946

Essai

≥97%

Forme

solid

Technique(s)

cell culture | mammalian: suitable

Température de stockage

−20°C

Chaîne SMILES 

CSCCC(N)C(=O)NCC(=O)NC(CCSC)C(=O)NC(CCSC)C(O)=O

InChI

1S/C17H32N4O5S3/c1-27-7-4-11(18)15(23)19-10-14(22)20-12(5-8-28-2)16(24)21-13(17(25)26)6-9-29-3/h11-13H,4-10,18H2,1-3H3,(H,19,23)(H,20,22)(H,21,24)(H,25,26)

Clé InChI

BOCWTHDHJPOLAY-UHFFFAOYSA-N

Amino Acid Sequence

Met-Gly-Met-Met

Actions biochimiques/physiologiques

Met-Gly-Met-Met is a peptide substrate.

Code de la classe de stockage

13 - Non Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

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Certificats d'analyse (COA)

Lot/Batch Number
111K1132
072H0067
062K1403
115H0271
110K1516

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Amino-terminal extension present in the methionine aminopeptidase type 1c of Mycobacterium tuberculosis is indispensible for its activity
Kanudia et al.
BMC Biochemistry, 12, online-online (2011)
Pavitra Kanudia et al.
BMC biochemistry, 12, 35-35 (2011-07-07)
Methionine aminopeptidase (MetAP) is a ubiquitous enzyme in both prokaryotes and eukaryotes, which catalyzes co-translational removal of N-terminal methionine from elongating polypeptide chains during protein synthesis. It specifically removes the terminal methionine in all organisms, if the penultimate residue is
Oswaldo Hernandez-Hernandez et al.
Journal of chromatography. A, 1428, 202-211 (2015-08-19)
This work explores the use of both hydrophilic interaction liquid chromatography (HILIC) and reverse phase liquid chromatography (RPLC) for the separation and subsequent characterization of bovine caseinomacropeptide (CMP) phosphopeptides and O-glycopeptides using a quadrupole-time-of-flight (QTOF) mass spectrometer with electrospray ionization.
Aline Marschner et al.
Biochimie, 115, 35-43 (2015-04-30)
Methionine aminopeptidases play a major role in posttranslational protein processing and are therefore promising targets for the discovery of novel therapeutical agents. We here describe the heterologous expression, purification, and characterization of recombinant Trypanosoma brucei methionine aminopeptidase, type 1 (TbMetAP1).

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