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C6607

Sigma-Aldrich

Caspase 10 human

>90% (SDS-PAGE), recombinant, expressed in E. coli, lyophilized powder, 8,000 units/mg protein (Bradford)

Synonyme(s) :

Flice2, Mch4

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About This Item

Numéro MDL:
MFCD03456342
Code UNSPSC :
12352200
Nomenclature NACRES :
NA.32

Produit recombinant

expressed in E. coli

Niveau de qualité

200

Pureté

>90% (SDS-PAGE)

Forme

lyophilized powder

Activité spécifique

8,000 units/mg protein (Bradford)

Poids mol.

~30 kDa

Solubilité

PBS: soluble

Numéro d'accès UniProt

Q92851

Conditions d'expédition

dry ice

Température de stockage

−70°C

Informations sur le gène

human ... CASP10(843)

Actions biochimiques/physiologiques

Caspase 10 has two death effector domains (DEDs) that bind to the DED in the adapter molecule FADD and recruits both TNFR1 and CD95 to form complexes with these receptors. Caspase 10 cleaves and activates caspases 3, 4, 6, 7, 8 and 9 which causes the proteolytic cleavage of many key proteins such as PARP. Based on gene expression studies, caspase 10 may be crucial in embryonic development. In view of its structural homology to caspase 8, the initiator caspase in death receptor-mediated apoptosis, caspase 10 may function in a similar and redundant manner.

Définition de l'unité

One unit will hydrolyze 1 nmol of the caspase substrate IETD-pNA to IETD and p-nitroaniline per hour at pH 7.2 at 37 °C.

Forme physique

Lyophilized powder containing 0.052% ammonium sulfate, 0.158% Tris−HCl, and 0.76% sodium chloride.

Code de la classe de stockage

10 - Combustible liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

nwg

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

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Caspases: the executioners of apoptosis.
Cohen, G.M.
Biochemistry, 326 (part 1), 1-1 (1997)
Marcin Poreba et al.
Nature protocols, 12(10), 2189-2214 (2017-09-22)
Many biologically and chemically based approaches have been developed to design highly active and selective protease substrates and probes. It is, however, difficult to find substrate sequences that are truly selective for any given protease, as different proteases can demonstrate
Marcin Poreba et al.
Nature protocols, 12(10), 2189-2214 (2017-09-22)
Many biologically and chemically based approaches have been developed to design highly active and selective protease substrates and probes. It is, however, difficult to find substrate sequences that are truly selective for any given protease, as different proteases can demonstrate

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