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MilliporeSigma
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B8435

Sigma-Aldrich

BiCAPPA

≥97% (HPLC), solid

Synonyme(s) :

N,N′-Bis(6-chloro-2-methoxy-9-acridinyl)-1,4-piperazinedipropanamine

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About This Item

Formule empirique (notation de Hill):
C38H40Cl2N6O2
Numéro CAS:
Poids moléculaire :
683.67
Numéro MDL:
Code UNSPSC :
12352202
ID de substance PubChem :
Nomenclature NACRES :
NA.77

Essai

≥97% (HPLC)

Forme

solid

Conditions de stockage

under inert gas

Couleur

yellow

Solubilité

DMSO: ~10 mg/mL

Température de stockage

2-8°C

Chaîne SMILES 

COc1ccc2nc3cc(Cl)ccc3c(NCCCN4CCN(CCCNc5c6ccc(Cl)cc6nc7ccc(OC)cc57)CC4)c2c1

InChI

1S/C38H40Cl2N6O2/c1-47-27-7-11-33-31(23-27)37(29-9-5-25(39)21-35(29)43-33)41-13-3-15-45-17-19-46(20-18-45)16-4-14-42-38-30-10-6-26(40)22-36(30)44-34-12-8-28(48-2)24-32(34)38/h5-12,21-24H,3-4,13-20H2,1-2H3,(H,41,43)(H,42,44)

Clé InChI

GUTKNTSGEOMFPZ-UHFFFAOYSA-N

Actions biochimiques/physiologiques

Inhibitor of the formation of abnormal ß-rich isoform of prion protein PrPSc.

Pictogrammes

Exclamation mark

Mention d'avertissement

Warning

Mentions de danger

Conseils de prudence

Classification des risques

Eye Irrit. 2 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

dust mask type N95 (US), Eyeshields, Gloves


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Barnaby C H May et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 100(6), 3416-3421 (2003-03-11)
Prion diseases are characterized by an accumulation of PrP(Sc), a misfolded isoform of the normal cellular prion protein, PrP(C). We previously reported the bioactivity of acridine-based compounds against PrP(Sc) replication in scrapie-infected neuroblastoma cells and now report the improved potency
Christopher A Ross et al.
Nature medicine, 10 Suppl, S10-S17 (2004-07-24)
Neurodegenerative diseases such as Alzheimer's disease (AD), Parkinson's disease (PD), Huntington's disease (HD), amyotrophic lateral sclerosis (ALS) and prion diseases are increasingly being realized to have common cellular and molecular mechanisms including protein aggregation and inclusion body formation. The aggregates

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