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Sigma-Aldrich

Human Collagen Type V

from human placenta, liquid, 1 mg/mL, suitable for cell culture, used for gel formation

Synonyme(s) :

Collagen Type V

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About This Item

Code UNSPSC :
12352202
eCl@ss :
32160405
Nomenclature NACRES :
NA.75

product name

Collagène humain de type V,

Source biologique

human

Niveau de qualité

Pureté

95% (SDS-PAGE)

Forme

liquid

Fabricant/nom de marque

Chemicon®

Concentration

1 mg/mL

Technique(s)

cell culture | mammalian: suitable

Impuretés

<0.5% non-collagen proteins
<1% collagen type III
<2% collagen type I
<2% collagen type IV

Entrée

sample type mesenchymal stem cell(s)
sample type induced pluripotent stem cell(s)
sample type pancreatic stem cell(s)
sample type epithelial cells
sample type neural stem cell(s)
sample type hematopoietic stem cell(s)
sample type: human embryonic stem cell(s)

Numéro d'accès NCBI

Numéro d'accès UniProt

Conditions d'expédition

dry ice

Température de stockage

−20°C

Informations sur le gène

Description générale

Le collagène de type V est un collagène formant des fibrilles qui se trouve dans les poumons, les os et les membranes fœtales avec le collagène de type I. Il s'agit d'un collagène mineur présent dans la matrice extracellulaire.

Application

Le collagène humain de type V a été utilisé pour étudier l'interaction de la protéine de la veine endothéliale haute avec le collagène humain de type V par essai de polarisation de fluorescence (FP) et résonance plasmonique de surface (SPR). Il a également été utilisé pour incuber la plaque de 96 puits afin de déterminer les niveaux de protéines dans les milieux et les lysats cellulaires de fibroblastes.

Actions biochimiques/physiologiques

Le collagène de type V agit comme régulateur de la fibrillogenèse du collagène dans la cornée et le derme de la peau. Il interagit avec les collagènes de la matrice et les protéines structurelles, contribuant ainsi à l'intégrité structurelle des tissus. Des niveaux inférieurs de collagène de type V entraînent une perte de transparence de la cornée et le syndrome d'Ehler Danlos.

Forme physique

En solution dans 0,1 M d'acide acétique, pH 3,0. Aucun conservateur ajouté.

Notes préparatoires

Purifié par précipitations au sel en série d'une extraction de la pepsine de membranes fœtales humaines et chromatographie sur DEAE-cellulose.

Stockage et stabilité

À conserver à -20 °C, en aliquotes non diluées, pendant 12 mois maximum. Ne pas décongeler ni recongeler.

Autres remarques

Composition moléculaire : α1(V)]2 α2(V), triple hélice endogène. La pureté et la conservation de la structure hélicoïdale native ont été contrôlées par SDS-PAGE, mesure de la dispersion rotative optique (ORD) et par réaction avec des anticorps monoclonaux spécifiques du type de collagène. Origine du produit : placenta humain, négatif pour les anticorps anti-HBsAg et anti-VIH.

Informations légales

CHEMICON is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Clause de non-responsabilité

USAGE RÉSERVÉ À LA RECHERCHE. Ce produit est réglementé en France lorsqu'il est destiné à être utilisé à des fins scientifiques, y compris pour des activités d'importation et d'exportation (article L 1211-1 alinéa 2 du Code de la santé publique). L'acheteur (à savoir l'utilisateur final) est tenu d'obtenir une autorisation d'importation auprès du Ministère français de la Recherche visée à l'article L 1245-5-1 II. du Code de la santé publique. En commandant ce produit, vous confirmez que vous avez obtenu l'autorisation d'importation appropriée.

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


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Type V collagen in health, disease, and fibrosis
The Anatomical Record, 299(5), 613-629 (2016)
The effects of tissue pretreatment and pepsin levels on the isolation of collagens from human placenta.
Klasson, S C, et al.
Collagen and Related Research, 6, 397-408 (1986)
K Gelse et al.
Advanced drug delivery reviews, 55(12), 1531-1546 (2003-11-19)
The extracellular matrix represents a complex alloy of variable members of diverse protein families defining structural integrity and various physiological functions. The most abundant family is the collagens with more than 20 different collagen types identified so far. Collagens are
Neena Philips et al.
Connective tissue research, 53(5), 373-378 (2012-02-14)
Skin aging is associated with the loss of the structural collagens and the elastin fiber components that form the extracellular matrix (ECM). It is associated with reduced transforming growth factor-β (TGF-β), angiogenesis and increased oxidative stress. Copper has been incorporated
Characterization of a novel collagen chain in human placenta and its relation to AB collagen.
Sage, H and Bornstein, P
Biochemistry, 18, 3815-3822 (1979)

Protocoles

This page covers the ECM coating protocols developed for four types of ECMs on Millicell®-CM inserts, Collagen Type 1, Fibronectin, Laminin, and Matrigel.

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