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AB1923

Sigma-Aldrich

Anti-Integrin αV Antibody, cytoplasmic domain

serum, Chemicon®

Synonyme(s) :

Vitronectin Receptor alpha Subunit, CD51 Antigen

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About This Item

Code UNSPSC :
12352203
eCl@ss :
32160702
Nomenclature NACRES :
NA.41

Source biologique

rabbit

Forme d'anticorps

serum

Type de produit anticorps

primary antibodies

Clone

polyclonal

Espèces réactives

human

Fabricant/nom de marque

Chemicon®

Technique(s)

ELISA: suitable
western blot: suitable

Numéro d'accès NCBI

Numéro d'accès UniProt

Conditions d'expédition

dry ice

Informations sur le gène

human ... ITGAV(3685)

Spécificité

Integrin alphaV

Immunogène

Epitope: cytoplasmic domain
Synthetic peptide corresponding to amino acids 1035-1048 of human integrin alphaV. This peptide sequence is absolutely conserved in the mouse integrin alphaV sequence.

Application

Anti-Integrin αV Antibody, cytoplasmic domain detects level of Integrin αV & has been published & validated for use in ELISA & WB.
ELISA: 1:500 (direct)

Western Blot: 1:500. Antibody detects a non-reducible 155 kDa band corresponding to integrin alphaV.

Optimal dilutions must be determined by the end user.
Research Category
Cell Structure
Research Sub Category
Integrins

Forme physique

Whole rabbit serum. Liquid containing no preservative

Stockage et stabilité

Maintain at -20°C in undiluted aliquots for up to 12 months from date of receipt. Avoid repeated freeze/thaw cycles.

Informations légales

CHEMICON is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Clause de non-responsabilité

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Code de la classe de stockage

10 - Combustible liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


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Syndecan-1 regulates alphavbeta3 and alphavbeta5 integrin activation during angiogenesis and is blocked by synstatin, a novel peptide inhibitor.
Beauvais, DM; Ell, BJ; McWhorter, AR; Rapraeger, AC
The Journal of Experimental Medicine null
Qi Cui et al.
Nature communications, 7, 10637-10637 (2016-02-04)
Glioblastomas have been proposed to be maintained by highly tumorigenic glioblastoma stem cells (GSCs) that are resistant to current therapy. Therefore, targeting GSCs is critical for developing effective therapies for glioblastoma. In this study, we identify the regulatory cascade of
Laura di Blasio et al.
Journal of cell science, 128(5), 863-877 (2015-01-16)
Non-amoeboid cell migration is characterised by dynamic competition among multiple protrusions to establish new adhesion sites at the cell's leading edge. However, the mechanisms that regulate the decision to disassemble or to grow nascent adhesions are not fully understood. Here

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