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V1008

Sigma-Aldrich

Val-Gly-Val-Ala-Pro-Gly

≥97% (HPLC)

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About This Item

Formule empirique (notation de Hill):
C22H38N6O7
Numéro CAS:
Poids moléculaire :
498.57
Numéro MDL:
Code UNSPSC :
12352200
ID de substance PubChem :

Pureté

≥97% (HPLC)

Température de stockage

−20°C

Chaîne SMILES 

CC(C)C(N)C(=O)NCC(=O)NC(C(C)C)C(=O)NC(C)C(=O)N1CCCC1C(=O)NCC(O)=O

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Actions biochimiques/physiologiques

Chemotactic toward fibroblasts and monocytes.
Recognition sequence for the elastin receptor. Acts on vascular smooth muscle cells to release matrix metalloproteinase 1 (collagenase) and may induce angiogenesis.

Autres remarques

Repeating peptide in elastin.

Code de la classe de stockage

13 - Non Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


Certificats d'analyse (COA)

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Kirk A Hance et al.
Journal of vascular surgery, 35(2), 254-261 (2002-02-21)
Chronic inflammation is a characteristic feature of abdominal aortic aneurysms (AAAs), but the molecular signals responsible for recruiting monocytes into the outer aortic wall are unresolved. The purpose of this study was to examine whether AAA tissues elaborate chemotactic activity
H Wachi et al.
FEBS letters, 368(2), 215-219 (1995-07-17)
Synthetic elastin peptides, VPGVG or its polymer (VPGVG)n, enhanced the proliferation of smooth muscle cells 1.5-fold during 48 h treatment at the concentrations over 10(-6) M or 1.0 microgram/ml, respectively. Monomeric and polymeric VPGVG sequences reduced elastin synthesis and its
Iori Maeda et al.
Journal of biochemistry, 142(5), 627-631 (2007-10-24)
A polyclonal antibody to elastin-derived hexapeptide repeat, H-(Val-Gly-Val-Ala-Pro-Gly)(3)-NH(2), was prepared in order to investigate the differences between elastin fibres in intimal hyperplasia and media in human atheroscleroic lesions. The hexapeptide repeat and alpha-elastin were recognized by this polyclonal antibody in
C H Blood et al.
The Journal of cell biology, 107(5), 1987-1993 (1988-11-01)
Extracellular matrix proteins and their proteolytic products have been shown to modulate cell motility. We have found that certain tumor cells display a chemotactic response to degradation products of the matrix protein elastin, and to an elastin-derived peptide, VGVAPG. The
Elastin degradation products induce adventitial angiogenesis in the Anidjar/Dobrin rat aneurysm model.
G B Nackman et al.
Annals of the New York Academy of Sciences, 800, 260-262 (1996-11-18)

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