Accéder au contenu
Merck
Toutes les photos(1)

Principaux documents

SRP5227

Sigma-Aldrich

PAD6, GST tagged human

recombinant, expressed in baculovirus infected Sf9 cells, ≥70% (SDS-PAGE), buffered aqueous glycerol solution

Synonyme(s) :

PADI6

Se connecterpour consulter vos tarifs contractuels et ceux de votre entreprise/organisme

Sélectionner une taille de conditionnement

20 μG
235,00 €

235,00 €


Veuillez contacter notre Service Clients pour connaître la disponibilité de ce produit.

Devis pour commande en gros

Sélectionner une taille de conditionnement

Changer de vue
20 μG
235,00 €

About This Item

Code UNSPSC :
12352200
Nomenclature NACRES :
NA.32

235,00 €


Veuillez contacter notre Service Clients pour connaître la disponibilité de ce produit.

Devis pour commande en gros

Produit recombinant

expressed in baculovirus infected Sf9 cells

Essai

≥70% (SDS-PAGE)

Forme

buffered aqueous glycerol solution

Poids mol.

~100 kDa

Numéro d'accès NCBI

Conditions d'expédition

dry ice

Température de stockage

−70°C

Informations sur le gène

human ... PADI6(353238)

Description générale

Peptidyl arginine deiminase 6 (PAD6) or PADI6 is a member of the peptidylarginine deiminases. It is expressed in oocytes and preimplantation embryos. The gene encoding this protein is localized on human chromosome 1p36.[1]

Actions biochimiques/physiologiques

Peptidyl arginine deiminases (PADs) convert arginine residues to citrulline residues in the presence of calcium ions. The PAD family members are thought to be involved in multiple sclerosis and rheumatoid arthritis pathophysiology, and they play a role in epidermis homeostasis.[1][2] PAD6 is essential for formation of a novel oocyte-restricted fibrous structure, the cytoplasmic lattices (CPLs). PAD6/CPL superstructure plays a key role in regulating microtubule-mediated organelle positioning and movement.[1]

Forme physique

Supplied in 50mM Tris-HCl, pH 7.5, 150mM NaCl, 10mM glutathione, 0.1mM EDTA, 0.25mM DTT, 0.1mM PMSF, 25% glycerol.

Notes préparatoires

after opening, aliquot into smaller quantities and store at -70 °C. Avoid repeating handling and multiple freeze/thaw cycles

Remarque sur l'analyse

This protein is not assayed for enzymatic activity.

Code de la classe de stockage

10 - Combustible liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


Faites votre choix parmi les versions les plus récentes :

Certificats d'analyse (COA)

Lot/Batch Number

Vous ne trouvez pas la bonne version ?

Si vous avez besoin d'une version particulière, vous pouvez rechercher un certificat spécifique par le numéro de lot.

Déjà en possession de ce produit ?

Retrouvez la documentation relative aux produits que vous avez récemment achetés dans la Bibliothèque de documents.

Consulter la Bibliothèque de documents

Rui Kan et al.
Developmental biology, 350(2), 311-322 (2010-12-15)
Organelle positioning and movement in oocytes is largely mediated by microtubules (MTs) and their associated motor proteins. While yet to be studied in germ cells, cargo trafficking in somatic cells is also facilitated by specific recognition of acetylated MTs by
Potential Role of Peptidylarginine Deiminase Enzymes and Protein Citrullination in Cancer Pathogenesis
Sunish Mohanan
Biochemistry Research International (2012)
Erik R Vossenaar et al.
BioEssays : news and reviews in molecular, cellular and developmental biology, 25(11), 1106-1118 (2003-10-28)
Peptidylarginine deiminase (PAD, EC 3.5.3.15) enzymes catalyze the conversion of protein-bound arginine to citrulline. This post-translational modification may have a big impact on the structure and function of the target protein. In this review, we will discuss the effects of
Acefylline activates filaggrin deimination by peptidylarginine deiminases in the upper epidermis.
Mechin MC
Journal of Dermatological Science (2016)

Questions

Reviews

No rating value

Active Filters

Notre équipe de scientifiques dispose d'une expérience dans tous les secteurs de la recherche, notamment en sciences de la vie, science des matériaux, synthèse chimique, chromatographie, analyse et dans de nombreux autres domaines..

Contacter notre Service technique