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SRP2049

Sigma-Aldrich

RAR, γ human

recombinant, expressed in insect cells, ≥80% (SDS-PAGE)

Synonyme(s) :

NR1B3, RARC

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About This Item

Code UNSPSC :
12352202
Nomenclature NACRES :
NA.26

Source biologique

human

Produit recombinant

expressed in insect cells

Pureté

≥80% (SDS-PAGE)

Forme

frozen liquid

Poids mol.

~52.1 kDa

Conditionnement

pkg of 5 μg

Conditions de stockage

avoid repeated freeze/thaw cycles

Concentration

250 μg/mL

Couleur

clear colorless

Numéro d'accès NCBI

Numéro d'accès UniProt

Conditions d'expédition

dry ice

Température de stockage

−70°C

Informations sur le gène

bovine ... RARG(5916)

Actions biochimiques/physiologiques

Retinoic acid receptors are important in the regulation of growth and differentiation of epithelial tissues, embryonic and central nervous system development and hematopoiesis. Retinoids mediate their effect by two classes of nuclear receptor proteins, the retinoic acid receptors (RARs) and the retinoid X receptors (RXRs), that each consist of three isotypes (α, β, and γ) encoded in separate genes. Upon dimerization with RXR, RARs can bind to specific enhancer sequences in the DNA, so-called retinoic acid response elements (RAREs), resulting in transcriptional activation of target genes in the presence of ligand. The RAR-gamma in the adult is found almost exclusively in the skin. Retinoids affect epidermal cell growth and differentiation as well as sebaceous gland activity and exhibit immunomodulatory and anti-inflammatory properties. Current retinoid research targets the development of receptor-selective retinoids for tailoring and/or improving their therapeutic profile.

Forme physique

Clear and colorless frozen liquid solution

Notes préparatoires

Use a manual defrost freezer and avoid repeated freeze-thaw cycles. While working, please keep sample on ice.

Code de la classe de stockage

10 - Combustible liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


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Differential recognition of target genes by nuclear receptor monomers, dimers, and heterodimers.
C K Glass
Endocrine reviews, 15(3), 391-407 (1994-06-01)
The nuclear receptor superfamily: the second decade.
D J Mangelsdorf et al.
Cell, 83(6), 835-839 (1995-12-15)
D Moras et al.
Current opinion in cell biology, 10(3), 384-391 (1998-06-26)
In the past few years our understanding of nuclear receptor action has dramatically improved as a result of the elucidation of the crystal structures of the empty (apo) ligand-binding domains of the nuclear receptor and of complexes formed by the

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