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SML1831

Sigma-Aldrich

KYA1797K potassium salt

≥98% (HPLC)

Synonyme(s) :

(5Z)-5-[[5-(4-Nitrophenyl)-2-furanyl]methylene]-4-oxo-2-thioxo-3-thiazolidinepropanoic acid potassium salt, (Z)-3-(5-((5-(4-nitrophenyl)furan-2-yl)methylene)-4-oxo-2-thioxothiazolidin-3-yl)propanoic acid potassium salt, KYA1797 potassium salt

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About This Item

Formule empirique (notation de Hill):
C17H11KN2O6S2
Numéro CAS:
Poids moléculaire :
442.51
Code UNSPSC :
12352200

Essai

≥98% (HPLC)

Forme

powder

Couleur

orange to dark red

Solubilité

DMSO: 2 mg/mL, clear (warmed)

Température de stockage

2-8°C

Chaîne SMILES 

[O-]C(CCN1C(/C(SC1=S)=C/C2=CC=C(C3=CC=C([N+]([O-])=O)C=C3)O2)=O)=O.[K+]

Actions biochimiques/physiologiques

Inhibitor of Wnt/β-catenin and Ras pathways by enhancing formation of the β-catenin destruction complex
KYA1797K is an inhibitor of both Wnt/β-catenin and Ras pathways. It binds to the axin regulators of the G-protein signaling (RGS) domain enhancing formation of the β-catenin destruction complex and inducing activation GSK3β, which results in phosphorylation and subsequent degradation of both β-catenin and K-Ras. KYA1797K was show to suppress tumor growth and progression in mouse xenografts of CRC cells that had APC and K-Ras mutations.

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


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Pu-Hyeon Cha et al.
Nature chemical biology, 12(8), 593-600 (2016-06-14)
Both the Wnt/β-catenin and Ras pathways are aberrantly activated in most human colorectal cancers (CRCs) and interact cooperatively in tumor promotion. Inhibition of these signaling may therefore be an ideal strategy for treating CRC. We identified KY1220, a compound that
Robert Lodge et al.
mBio, 14(5), e0195023-e0195023 (2023-09-29)
In order to efficiently produce infectious viral particles, HIV must counter several restrictions exerted by host cell antiviral proteins. MARCH1 is a member of the MARCH protein family that restricts HIV infection by limiting the incorporation of viral envelope glycoproteins

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