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Quality Level
biological source
rabbit
antibody form
purified antibody
antibody product type
primary antibodies
clone
RM172, monoclonal
species reactivity
human
technique(s)
multiplexing: suitable, western blot: suitable
isotype
IgG
UniProt accession no.
shipped in
wet ice
target post-translational modification
acetylation (Lys27)
Gene Information
human ... H3F3B(3021)
1 of 4
Dieser Artikel | |||
|---|---|---|---|
| biological source rabbit | biological source rabbit | biological source rabbit | biological source rat |
| species reactivity human | species reactivity human | species reactivity human | species reactivity human, monkey, mouse, canine |
| antibody form purified antibody | antibody form - | antibody form purified antibody | antibody form purified immunoglobulin |
| clone RM172, monoclonal | clone RM140, monoclonal | clone RM147, monoclonal | clone 6C4A3, monoclonal |
| Gene Information human ... H3F3B(3021) | Gene Information human ... H3F3B(3021) | Gene Information human ... H3F3B(3021) | Gene Information human ... H3F3B(3021) |
| Quality Level 100 | Quality Level 100 | Quality Level 100 | Quality Level 100 |
General description
Immunogen
Application
Epigenetik und Zellkernfunktion
Chromatin-Biologie
Biochem/physiol Actions
Physical form
Preparation Note
Hinweis: Veränderungen der Gefrierschranktemperatur unter -20 °C können dazu führen, dass glycerinhaltige Lösungen während der Lagerung einfrieren.
Analysis Note
Western-Blot-Analyse (WB): Mit 1 μg/ml dieses Antikörpers wurde Acetyl-Histon H3 (Lys27) in mit Natriumbutyrat behandeltem HeLa-Säureextrakt nachgewiesen.
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Lagerklasse
12 - Non Combustible Liquids
wgk
WGK 2
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Verwandter Inhalt
A major focus of breast cancer research is to understand the mechanisms responsible for disease progression and drug resistance. Toward that end, it has been found that approximately two thirds of all human breast carcinomas overexpress the Estrogen Receptor α (ERα) protein and it remains the primary pharmacological target for endocrine therapy1,2. The normal cellular function of ERα is as a transcription factor that mediates a wide variety of physiological processes, many of which are dependent upon phosphorylation of the receptor at specific amino acid residues3,4. Indeed, ERα is known to be phosphorylated at a multitude of different sites, yet how these all correlate to disease remains unclear5. Here, we interrogated multiple sites of ERα for phosphorylation status by screening an extensive panel of different breast cancer patient samples and other non-breast cancer tissue microarray (TMA) slide samples to determine their relevance to disease.
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