12-219
Threonine Phosphopeptide
lyophilized powder, K-R-pT-I-R-R
Sinónimos:
Phosphopeptide K-R, Phosphopeptide K-R-pT-I-R-R, Threonine Phosphopeptide
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About This Item
UNSPSC Code:
12352204
eCl@ss:
32160405
NACRES:
NA.41
Productos recomendados
product name
Treonina fosfopéptido (K-R-pT-I-R-R),
manufacturer/tradename
Upstate®
Quality Level
technique(s)
activity assay: suitable (kinase)
shipped in
wet ice
Biochem/physiol Actions
Diana proteica: PP2A
Quality
Evaluada habitualmente utilizando este fosfopéptido como sustrato para la PP2A (14-111) con el kit de análisis de inmunoprecipitación de la fosfatasa PP2A (17-313). También se puede analizar utilizando el kit 1 de ensayo de fosfatasa de Ser/Thr 1 (17-127).
Physical form
Polvo liofilizado
Storage and Stability
Liofilizada: Estable durante 2 años a 4°C. Rehidratada: Estable durante 1 año a -20°°C.
Legal Information
UPSTATE is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany
Disclaimer
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Storage Class
11 - Combustible Solids
wgk_germany
WGK 3
flash_point_f
Not applicable
flash_point_c
Not applicable
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M F Santoro et al.
The Journal of biological chemistry, 273(21), 13119-13128 (1998-05-28)
Although the available evidence suggests that whereas the caspase family plays a major role in apoptosis, they are not the sole stimulators of death. A random yeast two-hybrid screen of a lymphocyte cDNA library (using caspase-3 as the bait) found
P Agostinis et al.
European journal of biochemistry, 205(1), 241-248 (1992-04-01)
p34cdc2 kinase, a critical regulator of the cell cycle, has been shown to recognize the consensus sequence S/TP in proteins such as histone H1, the retinoblastoma gene product RB and the carboxyl-terminal domain of eukaryotic RNA polymerase II. Using phosphorylated
A Donella-Deana et al.
Biochimica et biophysica acta, 1094(1), 130-133 (1991-08-13)
The four main classes of protein phosphatases (PP-1, 2A, 2B and 2C), although differing in their ability to dephosphorylate phosphopeptide substrates, invariably display a marked preference toward phosphothreonyl peptides over their phosphoseryl counterparts. Conversely, all the acidic and alkaline phosphatases
Phosphorylated synthetic peptides as tools for studying protein phosphatases.
L A Pinna et al.
Biochimica et biophysica acta, 1222(3), 415-431 (1994-07-21)
K W Harder et al.
The Biochemical journal, 298 ( Pt 2), 395-401 (1994-03-01)
The intracellular domain of human protein tyrosine phosphatase beta (HPTP beta) (44 kDa) was expressed in bacteria, purified using epitope 'tagging' immunoaffinity chromatography, and characterized with respect to kinetic profile, substrate specificity and potential modulators of enzyme activity. A chromogenic
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