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R1033

Sigma-Aldrich

RN-1747

≥98% (HPLC)

Synonyme(s) :

1-(4-Chloro-2-nitrophenyl)sulfonyl-4-benzylpiperazine;, 1-[(4-Chloro-2-nitrophenyl)sulfonyl]-4-(phenylmethyl)-piperazine

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About This Item

Formule empirique (notation de Hill):
C17H18ClN3O4S
Numéro CAS:
1024448-59-6
Poids moléculaire :
395.86
Numéro MDL:
MFCD04154169
Code UNSPSC :
51111800
ID de substance PubChem :
329823995
Nomenclature NACRES :
NA.77

Pureté

≥98% (HPLC)

Forme

powder

Couleur

light yellow to light tan

Solubilité

DMSO: ≥10 mg/mL

Température de stockage

2-8°C

Chaîne SMILES 

[O-][N+](=O)c1cc(Cl)ccc1S(=O)(=O)N2CCN(CC2)Cc3ccccc3

InChI

1S/C17H18ClN3O4S/c18-15-6-7-17(16(12-15)21(22)23)26(24,25)20-10-8-19(9-11-20)13-14-4-2-1-3-5-14/h1-7,12H,8-11,13H2

Clé InChI

ZNLVYSJQUMALEO-UHFFFAOYSA-N

Actions biochimiques/physiologiques

TRPV4, a close relative of the vanilloid receptor TRPV1, is activated by diverse modalities such as endogenous lipid ligands, hypotonicity, protein kinases and, possibly, mechanical inputs. TRPV4 is a nociceptor playing an important role in inflammatory and neuropathic mechanical hyperalgesia in rodent models apparently specifically activated under pathological conditions.

Pictogrammes

Exclamation mark
GHS07

Mention d'avertissement

Warning

Mentions de danger

H319

Classification des risques

Eye Irrit. 2

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

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Yousif A Shamsaldeen et al.
European journal of pharmacology, 888, 173441-173441 (2020-08-19)
Endothelial dysfunction is a common complication in diabetes in which endothelium-dependent vasorelaxation is impaired. The aim of this study was to examine the involvement of the TRPV4 ion channel in type 1 diabetic endothelial dysfunction and the possible association of
Mengqi Li et al.
Cell metabolism, 30(3), 508-524 (2019-06-18)
Fructose-1,6-bisphosphate (FBP) aldolase links sensing of declining glucose availability to AMPK activation via the lysosomal pathway. However, how aldolase transmits lack of occupancy by FBP to AMPK activation remains unclear. Here, we show that FBP-unoccupied aldolase interacts with and inhibits

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