Accéder au contenu
Merck

Purification d'échantillons

Graphique illustrant les principales étapes d'une séparation par chromatographie d'affinité impliquant des étapes de fixation, de lavage et d'élution.

Diverses méthodes de purification physiques ou chimiques peuvent être appliquées pour séparer ou concentrer un analyte cible avant l'analyse. On peut citer notamment l'absorption, l'adsorption, la chromatographie, la distillation, l'extraction, l'échange d'ions, la filtration, la formation de complexes, la cristallisation, le séchage, et bien d'autres encore. Préparer un échantillon avant l'analyse permet de présenter l'échantillon sous un format compatible avec la technique analytique employée, de réduire la complexité de l'échantillon, de retirer les impuretés interférentes et de concentrer l'analyte. Une préparation adaptée de l'échantillon permet d'éviter les colmatages, peut limiter le recours à des méthodes de lavage contraignantes et peut allonger la durée de vie du milieu chromatographique.  



Catégories à la une

Vue en gros plan d'un dispositif Amicon destiné à la filtration, comprenant quatre tubes transparents disposés verticalement dans une structure noire. Les tubes contiennent des liquides de diverses couleurs, suggérant des concentrations ou des solutions différentes. Le dispositif est placé sur une paillasse de laboratoire, avec des tuyaux reliés au sommet et une base qui semble conçue pour assurer la stabilité durant l'utilisation.
Dispositifs Amicon®

Dispositifs d'ultrafiltration par centrifugation et sous pression pour la concentration des protéines, le dessalage, l'échange de tampon, la séparation et la diafiltration d'échantillons biologiques et environnementaux en vue d'applications en aval.

Commander des produits
Systèmes de purification d'eau pure et ultra pure Milli-Q® IQ 7003/05/10/15 – Systèmes de purification d'eau de laboratoire de Type 1 et de Type 2 avec une unité de production et une unité de stockage, plus des distributeurs d'eau pure et d'eau ultra pure.
Systèmes de purification d'eau de laboratoire Milli-Q® pour paillasse

Les systèmes Milli-Q® offrent des technologies de purification d'eau novatrices, conçues pour...

Commander des produits
Bécher de laboratoire transparent rempli d'un liquide incolore, contenant un petit récipient cylindrique avec un liquide rouge à l'intérieur. Le récipient est surmonté d'un couvercle bleu flottant à la surface du liquide contenu dans le bécher. Le bécher possède des graduations sur le côté, indiquant son volume.
Dispositifs de diafiltration et de dialyse pour le laboratoire

Dialyseurs, dispositifs d'ultrafiltration par centrifugation et cellules à agitation pour l'échange de tampon...

Commander des produits
Appareil de filtration de laboratoire comprenant une base blanche et cinq tubes transparents positionnés verticalement au sommet. Les tubes sont remplis de liquide et portent des inscriptions vertes. On peut voir à l'avant de l'appareil un manomètre, indiquant la pression du système. L'arrière-plan est jaune vif, ce qui accentue la visibilité de l'équipement.
Extraction en phase solide (SPE) et QuEChERS

Découvrez notre gamme de produits pour l'extraction en phase solide pour une préparation rapide et exacte des échantillons analytiques...

Commander des produits

Certaines des techniques de purification les plus courantes décrites ci-dessous sont utilisées au laboratoire pour préparer les échantillons en vue de leur analyse.

Dialyse

La dialyse est une technique de purification permettant d'éliminer les sels et autres molécules de faible poids moléculaire présents dans un échantillon. Elle sert également à échanger la composition du tampon d'un échantillon. La dialyse est une technique passive nécessitant de gros volumes de tampon.

Échange de tampon et dessalage

Le dessalage est une méthode simple qui permet d'éliminer les sels et autres contaminants de faible masse moléculaire présents dans un échantillon. Il sert aussi à échanger le tampon avant ou après différentes étapes chromatographiques, et à éliminer rapidement les réactifs afin de stopper une réaction.

Précipitation fractionnée

La précipitation fractionnée est utilisée pour éliminer les impuretés grossières présentes dans les échantillons de faible volume. Des techniques de précipitation séparent des fractions selon le principe de la solubilité différentielle. Comme les protéines diffèrent de par leur degré d'hydrophobicité, augmenter les concentrations en sels peut renforcer les interactions hydrophobes entre les protéines et provoquer une précipitation.

Extraction

La préparation des échantillons par extraction consiste à isoler les analytes cibles au sein d'un échantillon complexe ou d'un volume d'échantillon beaucoup plus grand. Ce procédé élimine les constituants de l'échantillon qui interfèrent et sont susceptibles de colmater les colonnes de HPLC et de GC. Il augmente également la concentration de l'analyte d'un facteur 100 à 5 000, améliorant ainsi considérablement la sensibilité de la détection. Dans le cadre d'une préparation d'échantillons sélective et spécifique, l'extraction contribue à améliorer la fiabilité de l'analyse chromatographique. L'extraction peut être une extraction liquide-liquide, une extraction en phase solide (SPE), ou une microextraction en phase solide (SPME).

Chromatographie d'affinité

La chromatographie d'affinité permet de séparer les protéines sur la base d'interactions réversibles entre une protéine et un ligand spécifique qui a été couplé à une matrice de chromatographie. Cette technique est extrêmement sélective et procure une grande capacité de purification des protéines.  Il est possible d'employer la chromatographie d'affinité dès qu'un ligand adapté est disponible pour la protéine d'intérêt.

La purification par chromatographie d'affinité implique des étapes de capture et d'élution. Dans la phase de capture, la protéine cible est liée de manière spécifique et réversible à un ligand complémentaire qui a été immobilisé sur une matrice de chromatographie. L'objectif est d'isoler, de concentrer et de stabiliser le produit cible, afin de conserver sa puissance et son activité. Après lavage de la matrice pour éliminer la matière non liée, la protéine cible liée est récupérée en modifiant les conditions chromatographiques de façon à faciliter l'élution. L'élution est réalisée de manière spécifique à l'aide d'un ligand compétitif, ou de manière non spécifique en faisant varier le pH, la force ionique ou la polarité. L'élution permet de recueillir la protéine cible sous une forme concentrée et purifiée.

Recherche de documents
Vous recherchez des informations plus spécifiques ?

Consultez notre recherche de documents pour trouver des fiches de données de sécurité, des certificats et de la documentation technique.

Trouver des documents

      Connectez-vous pour continuer

      Pour continuer à lire, veuillez vous connecter à votre compte ou en créer un.

      Vous n'avez pas de compte ?