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SRP2109

Sigma-Aldrich

TFIIA, p55 subunit, GST tagged human

recombinant, expressed in E. coli, ≥70% (SDS-PAGE)

Sinonimo/i:

MGC129969, MGC129970, TF2A1, TFIIA

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About This Item

Codice UNSPSC:
12352202
NACRES:
NA.26

Origine biologica

human

Ricombinante

expressed in E. coli

Saggio

≥70% (SDS-PAGE)

Forma fisica

frozen liquid

PM

~68.2 kDa

Confezionamento

pkg of 10 μg

Condizioni di stoccaggio

avoid repeated freeze/thaw cycles

Concentrazione

200 μg/mL

Colore

clear colorless

N° accesso NCBI

N° accesso UniProt

Condizioni di spedizione

dry ice

Temperatura di conservazione

−70°C

Informazioni sul gene

human ... GTF2A1(2957)

Azioni biochim/fisiol

The transcription factor IIA (TFIIA) has been shown to bind to the TBP-DNA complex and to increase the affinity of TBP for the TATA element. Human TFIIA consists of three subunits of 35 kDa ( α subunit), 19 kDa ( β subunit) and 12 kDa ( γ subunit). The α and β subunits are derived from the product, p55, of a single gene by an unknown mechanism. However, recombinant p55, in combination with a 12 kDa subunit ( γ subunit), retains native TFIIA activity.

Stato fisico

Clear and colorless frozen liquid solution

Nota sulla preparazione

Use a manual defrost freezer and avoid repeated freeze-thaw cycles. While working, please keep sample on ice.

Codice della classe di stoccaggio

10 - Combustible liquids

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 1

Punto d’infiammabilità (°F)

Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable


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S Buratowski et al.
Cell, 56(4), 549-561 (1989-02-24)
A native gel electrophoresis DNA binding assay was used to resolve complexes formed on the adenovirus Major Late Promoter by general transcription factors and RNA polymerase II. Five sets of complexes containing distinct components were identified. These complexes were generated
J DeJong et al.
Genes & development, 7(11), 2220-2234 (1993-11-01)
TFIIA is a transcription factor that, by interacting with the TATA-binding subunit (TBP) of TFIID, modulates transcription initiation by RNA polymerase II in vitro. By use of a mobility shift assay, TFIIA was purified from HeLa cells as a complex
J A Ranish et al.
The Journal of biological chemistry, 266(29), 19320-19327 (1991-10-15)
The general transcription factor TFIIA was purified from yeast. A key step in the purification was affinity chromatography using a column containing the adenovirus major late promoter with bound recombinant TFIID to which TFIIA binds with high affinity. TFIIA activity

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