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Sigma-Aldrich

5-Chloro-2-hydroxypyridine

97%

Synonyme(s) :

5-Chloro-2-pyridinol

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About This Item

Formule empirique (notation de Hill):
C5H4ClNO
Numéro CAS:
4214-79-3
Poids moléculaire :
129.54
Numéro CE :
224-146-1
Numéro MDL:
MFCD00006275
Code UNSPSC :
12352100
ID de substance PubChem :
24848247

Pureté

97%

Pf

163-165 °C (lit.)

Chaîne SMILES 

Oc1ccc(Cl)cn1

InChI

1S/C5H4ClNO/c6-4-1-2-5(8)7-3-4/h1-3H,(H,7,8)

Clé InChI

SZFUWUOHDRMCKD-UHFFFAOYSA-N

Description générale

5-chloro-2-hydroxypyridine acts as donor ligand and exists in zwitterionic form, i.e. 5-chloropyridinium-2-olate in copper complexes.

Application

5-chloro-2-hydroxypyridine (5-Chloro-2-pyridinol) was used to study the effect of dicumarol on xanthine dehydrogenase and mechanism of mitomycin C bioreduction by xanthine dehydrogenase.

Pictogrammes

Exclamation mark
GHS07

Mention d'avertissement

Warning

Mentions de danger

H315,H319,H335

Classification des risques

Eye Irrit. 2 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Organes cibles

Respiratory system

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

dust mask type N95 (US), Eyeshields, Gloves

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D L Gustafson et al.
Cancer research, 52(24), 6936-6939 (1992-12-15)
These studies examined the effect of dicumarol on xanthine dehydrogenase (XDH), an enzyme recently shown to bioreduce mitomycin C. Dicumarol, which has previously been shown to inhibit xanthine oxidase (XO), inhibited both XDH and XO mediated conversion of xanthine to
Ji-Xin Yuan et al.
Acta crystallographica. Section C, Crystal structure communications, 58(Pt 4), M270-M272 (2002-04-05)
In the title compound, [Cu(C(5)H(4)ClNO)(2)(C(4)H(4)N(2))(H(2)O)(2)](ClO(4))(2), the Cu atom, which lies on an inversion centre, has an octahedral environment. The pyrazine ligand also lies about an inversion centre and links adjacent Cu atoms into a chain running along the b axis;
D L Gustafson et al.
Cancer research, 53(22), 5470-5474 (1993-11-15)
These studies examined the kinetic and mechanistic parameters of mitomycin C (MMC) bioreduction by xanthine dehydrogenase (XDH), an enzyme recently shown to be capable of MMC activation. The bioreduction of MMC by XDH leads to the formation of 2,7-diaminomitosene (2,7-DM)

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