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Merck

SML3236

Sigma-Aldrich

UNC10201652

≥98 mg/mL (HPLC)

Synonym(e):

4-(8-(piperazin-1-yl)-1,2,3,4-tetrahydro-[1,2,3]triazino[4′,5′:4,5]thieno[2,3-c]isoquinolin-5-yl)morpholine, 1,2,3,4-Tetrahydro-5-(4-morpholinyl)-8-(1-piperazinyl)[1,2,3]triazino[4′,5′:4,5]thieno[2,3-c]isoquinoline

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About This Item

Empirische Formel (Hill-System):
C20H25N7OS
CAS-Nummer:
Molekulargewicht:
411.52
UNSPSC-Code:
12352107
NACRES:
NA.77
Preise und Verfügbarkeit sind derzeit nicht verfügbar.

Form

powder

Qualitätsniveau

Konzentration

≥98 mg/mL (HPLC)

Farbe

white to beige

Löslichkeit

DMSO: 2 mg/mL, clear

Lagertemp.

2-8°C

SMILES String

C12=C(N3CCOCC3)N=C(SC4=C5N=NN=C4N6CCNCC6)C5=C1CCCC2

InChIKey

ZPVQONCMKZBGTB-UHFFFAOYSA-N

Allgemeine Beschreibung

UNC10201652 is a potent and substrate-dependent slow-binding inhibitor of bacterial β-glucuronidases (GUSs) in the gut.[1] UNC10201652 appears to target a catalytic intermediate. It alleviates irinotecan-induced gut damage in mouse models of cancer.

Biochem./physiol. Wirkung

potent and selective slow binding inhibitor microbiome β-glucuronidase enzyme

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable


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Aadra P Bhatt et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 117(13), 7374-7381 (2020-03-15)
Irinotecan treats a range of solid tumors, but its effectiveness is severely limited by gastrointestinal (GI) tract toxicity caused by gut bacterial β-glucuronidase (GUS) enzymes. Targeted bacterial GUS inhibitors have been shown to partially alleviate irinotecan-induced GI tract damage and
Samuel J Pellock et al.
ACS central science, 4(7), 868-879 (2018-08-01)
Microbial β-glucuronidases (GUSs) cause severe gut toxicities that limit the efficacy of cancer drugs and other therapeutics. Selective inhibitors of bacterial GUS have been shown to alleviate these side effects. Using structural and chemical biology, mass spectrometry, and cell-based assays
Kristen A Biernat et al.
Scientific reports, 9(1), 825-825 (2019-01-31)
Bacterial β-glucuronidase (GUS) enzymes cause drug toxicity by reversing Phase II glucuronidation in the gastrointestinal tract. While many human gut microbial GUS enzymes have been examined with model glucuronide substrates like p-nitrophenol-β-D-glucuronide (pNPG), the GUS orthologs that are most efficient

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