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SRP6317

Sigma-Aldrich

C1 Esterase inhibitor from human plasma

≥95% (SDS-PAGE)

Synonyme(s) :

C1-inhibiting factor, Complement C1 esterase inhibitor, Esterase inhibitor C-1, Plasma protease C1 inhibitor, Serpin G1

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About This Item

Code UNSPSC :
12352204
Nomenclature NACRES :
NA.32

Source biologique

human

Pureté

≥95% (SDS-PAGE)

Forme

frozen liquid

Poids mol.

100 kDa

Conditionnement

pkg of 1 mg

Numéro d'accès UniProt

P05155

Conditions d'expédition

dry ice

Température de stockage

−70°C

Informations sur le gène

human ... Serpin G1(710)

Description générale

C1 esterase inhibitor is a single chain glycoprotein which inhibits C1, C1r, C1s, plasma kallikrein, factors XIa, XIIa and plasmin of the blood clotting system. It is present in the plasma at 16-33 mg/100mL. It is part of the serpin family.

Actions biochimiques/physiologiques

C1 esterase inhibitor functions as a serine proteinase inhibitor. The concentration of C1 esterase inhibitor protein is reduced to 10-30% of normal in patients with angioedema secondary to C1 esterase inhibitor deficiency (85% of patients with Hereditary Angioedema (HAE)); in 15% of patients with HAE, the concentrations of the inhibitor protein is normal but function is markedly reduced. C1 esterase inhibitor deficiency is a rare condition resulting in facial swelling and abdominal cramping. Usually the condition is hereditary, though it may also occur when the protein is non-functional. C1 esterase inhibitor deficiencies also disturb the fibrinolytic system, the intrinsic coagulation pathway and the complement pathway.

Forme physique

Frozen in 20 mM potassium phosphate, pH 7.0, with 250 mM KCl.

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

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In vivo biosynthesis of endogenous and of human C1 inhibitor in transgenic mice: tissue distribution and colocalization of their expression.
Vinci G
Journal of Immunology, 169(10), 5948-5954 (2002)
Ruby H P Law et al.
Genome biology, 7(5), 216-216 (2006-06-02)
Serpins are a broadly distributed family of protease inhibitors that use a conformational change to inhibit target enzymes. They are central in controlling many important proteolytic cascades, including the mammalian coagulation pathways. Serpins are conformationally labile and many of the

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