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Sigma-Aldrich

Lipase A de Candida antarctica, immobilisée sur Immobead 150, recombinante from Aspergillus oryzae

≥500 U/g

Synonyme(s) :

Candida antarctica Lipase

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About This Item

Code UNSPSC :
12352204
Nomenclature NACRES :
NA.54

Produit recombinant

expressed in Aspergillus oryzae

Niveau de qualité

Forme

beads (powder like)
beads

Activité spécifique

≥500 U/g

Température de stockage

2-8°C

Description générale

La lipase A de Candida Antarctica, CalA, est une enzyme thermostable dépendante du calcium et ayant une forte spécificité de substrat. CalA comporte la triade catalytique (Ser184, Asp334, His366) et présente un élément structurel d′hydrolase α/β.

Application

La lipase A de Candida antarctica immobilisée sur Immobead 150, protéine recombinante produite dans Aspergillus oryzae, a été utilisée dans la synthèse de (R)-salsolinol énantiopur et dans les études cinétiques d′adsorption à l′aide d′une microbalance à quartz avec dissipation (QCM-D).
Les lipases sont utilisées à l′échelle industrielle pour séparer les composés chiraux et produire du biodiésel par transestérification.

Actions biochimiques/physiologiques

La lipase A de Candida Antarctica, CalA, présente une forte spécificité pour les alcools et estérifie l′isomère trans des acides gras. CalA reconnaît les groupes acyles fortement ramifiés et est active sur les alcools à encombrement stérique. CalA catalyse la production d′acides aminés énantiopurs et favorise la synthèse des cyanohydrines chirales. Elle peut avoir des applications industrielles grâce à ses propriétés thermostables dans l′industrie du papier.

Définition de l'unité

Une unité correspond à la quantité d′enzyme libérant 1 μmol d′acide butyrique par minute à pH 10,0 et 40 °C (avec la tributyrine, réf. 91010, comme substrat).

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


Certificats d'analyse (COA)

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X-ray structure of Candida antarctica lipase A shows a novel lid structure and a likely mode of interfacial activation
Ericsson D, et al.
Journal of molecular biology, 376(1), 109-119 (2008)
Karel Pomeisl et al.
Bioorganic & medicinal chemistry, 27(7), 1246-1253 (2019-02-20)
An enzymatic alternative to the chemical synthesis of chiral gem-difluorinated alcohols has been developed. The method is highly effective and stereoselective, feasible at laboratory temperature, avoiding the use of toxic heavy metal catalysts which is an important benefit in medicinal
Biotechnological applications of Candida antarctica lipase A: State-of-the-art
de Maria PD, et al.
Journal of Molecular Catalysis. B, Enzymatic, 37(1-6), 36-46 (2005)
The acyltransferase activity of lipase CAL-A allows efficient fatty acid esters formation from plant oil even in an aqueous environment
Muller J, et al.
European Journal of Lipid Science and Technology, 117(12), 1903-1907 (2015)
Daniel J Ericsson et al.
Journal of molecular biology, 376(1), 109-119 (2007-12-25)
In nature, lipases (EC 3.1.1.3) catalyze the hydrolysis of triglycerides to form glycerol and fatty acids. Under the appropriate conditions, the reaction is reversible, and so biotechnological applications commonly make use of their capacity for esterification as well as for

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