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H2539

Sigma-Aldrich

Anti-HAP40 antibody produced in rabbit

affinity isolated antibody, buffered aqueous solution

Synonyme(s) :

Anti-Huntingtin-associated Protein 40kDa

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About This Item

Numéro MDL:
Code UNSPSC :
12352203
Nomenclature NACRES :
NA.41

Source biologique

rabbit

Niveau de qualité

Conjugué

unconjugated

Forme d'anticorps

affinity isolated antibody

Type de produit anticorps

primary antibodies

Clone

polyclonal

Forme

buffered aqueous solution

Poids mol.

antigen ~40 kDa

Espèces réactives

mouse

Technique(s)

western blot: 1:500-1:1,000 using mouse brain

Numéro d'accès UniProt

Conditions d'expédition

dry ice

Température de stockage

−20°C

Informations sur le gène

mouse ... F8A1(14070)

Description générale

Three sequence-identical paralogs of the factor VIII intronic transcript A (F8A) gene codes for huntingtin-associated protein 40 (HAP40) in humans. In amniotes, HAP40 is coded by a single-exon gene (SEG). The F8A or coagulation factor VIII-associated 1 (F8A1) gene is located on human chromosome Xq28.

Immunogène

peptide corresponding to the mouse HAP40 protein (amino acids 314-325).

Application

Co-immunoprecipitates Huntingtin protein.

Actions biochimiques/physiologiques

Huntingtin-associated protein 40 (HAP40) acts as an effector of Ras-related protein 5 (Rab5) It interacts with huntingtin (HTT). HAP40 may participate in the abnormal nuclear localization of mutant huntingtin identified in Huntington′s disease degenerating neurons.

Description de la cible

HAP40 is a 40 kDa Huntingtin-associated protein. It islikely to contribute to the function of normal huntintinand is a candidate for involvement in the aberrantnuclear localization of mutant huntingtin found indegenerating neurons in Huntington′s

Forme physique

Solution of 1 mg/mL in phosphate buffered saline containing 0.02% sodium azide.

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10 - Combustible liquids

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The evolution of the huntingtin-associated protein 40 (HAP40) in conjunction with huntingtin.
Seefelder, et al.
BMC Evolutionary Biology, 20, 162-162 (2021)
M F Peters et al.
The Journal of biological chemistry, 276(5), 3188-3194 (2000-10-18)
Huntington's disease is caused by an expanded CAG trinucleotide repeat coding for a polyglutamine stretch within the huntingtin protein. Currently, the function of normal huntingtin and the mechanism by which expanded huntingtin causes selective neurotoxicity remain unknown. Clues may come

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