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AV09002

Sigma-Aldrich

Anti-SerPINH1 antibody produced in rabbit

IgG fraction of antiserum

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About This Item

Code UNSPSC :
12352203
Nomenclature NACRES :
NA.41

Source biologique

rabbit

Niveau de qualité

100

Conjugué

unconjugated

Forme d'anticorps

IgG fraction of antiserum

Type de produit anticorps

primary antibodies

Clone

polyclonal

Forme

buffered aqueous solution

Poids mol.

46 kDa

Espèces réactives

human

Concentration

0.5 mg - 1 mg/mL

Technique(s)

immunoprecipitation (IP): suitable
western blot: suitable

Numéro d'accès NCBI

NP_001226

Numéro d'accès UniProt

P50454

Conditions d'expédition

wet ice

Température de stockage

−20°C

Modification post-traductionnelle de la cible

unmodified

Informations sur le gène

human ... SERPINH1(871)

Immunogène

Synthetic peptide directed towards the C terminal region of human SERPINH1

Application

Anti- SerPINH1 antibody produced in rabbit is suitable for western blotting at a concentration of 1 μg/ml.

Actions biochimiques/physiologiques

SerPINH1 (Hsp47) is a molecular chaperone that regulates protein folding of type I and type IV procollagen in the endoplasmic reticulum. The activity of Hsp47 is critical for the development of well-organized cartilage and formation of normal endochondral bone.

Séquence

Synthetic peptide located within the following region: DIYGREELRSPKLFYADHPFIFLVRDTQSGSLLFIGRLVRLKGDKMRDEL

Forme physique

Purified antibody supplied in 1x PBS buffer with 0.09% (w/v) sodium azide and 2% sucrose.

Clause de non-responsabilité

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Code de la classe de stockage

10 - Combustible liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

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Christine Widmer et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 109(33), 13243-13247 (2012-08-01)
Collagen is the most abundant protein in animals and is a major component of the extracellular matrix in tissues such as skin and bone. A distinctive structural feature of all collagen types is a unique triple-helical structure formed by tandem
Yusaku Masago et al.
Journal of cell science, 125(Pt 5), 1118-1128 (2012-04-12)
Heat shock protein 47 kDa (Hsp47) is considered as a molecular chaperone essential for the correct folding of type I and type IV procollagen in the ER. However, the function of Hsp47 for other types of procollagen and its importance

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