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Sigma-Aldrich

Lipase B Candida antarctica immobilized on Immobead 150, recombinant from Aspergillus oryzae

≥1800 U/g

Synonyme(s) :

Candida lipase, Immobilized lipase, Recombinant lipase

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About This Item

Code UNSPSC :
12352204
Nomenclature NACRES :
NA.54

Source biologique

fungus (Candida antarctica)

Produit recombinant

expressed in Aspergillus oryzae

Forme

beads

Activité spécifique

≥1800 U/g

Technique(s)

analytical sample preparation: suitable

Couleur

white to off-white

Application(s)

life science and biopharma

Température de stockage

2-8°C

Informations sur le gène

fungus ... LIPB(1170790)

Description générale

Research area: Cell Signaling

Lipase B from Candida antarctica (CAL-B) is a serine hydrolase, α/β-hydrolase, and is a member of the lipase family. CAL-B is composed of an α/β-hydrolase fold and the active site contains a Ser-His-Asp catalytic triad.

Application

Lipases are used industrially for the resolution of chiral compounds and the transesterification production of biodiesel.

Actions biochimiques/physiologiques

Lipase B from Candida antarctica (CAL-B) acts as a catalyst for producing amines, amides, and alcohols.. It is used as a biocatalyst in research and industry. CAL-B is involved in the hydrolysis of triglycerides. Lipases catalyze the hydrolysis of triacylglycerols into glycerol and free fatty acids.

Définition de l'unité

1 U corresponds to the amount of enzyme which liberates 1 μmol butyric acid per minute at pH 7.5 and 40°C (tributyrin, Cat. No. 91010, as substrate)

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

Certificats d'analyse (COA)

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Biotechnological relevance of the lipase A from Candida antarctica
Monteiro RRC, et al.
Catalysis Today, 362, 141-154 (2021)
Interfacial activation of Candida antarctica lipase B: combined evidence from experiment and simulation
Themistoklis Z, et al.
Biochemistry, 54(38), 5969?5979- 5969?5979 (2015)
Karel Pomeisl et al.
Bioorganic & medicinal chemistry, 27(7), 1246-1253 (2019-02-20)
An enzymatic alternative to the chemical synthesis of chiral gem-difluorinated alcohols has been developed. The method is highly effective and stereoselective, feasible at laboratory temperature, avoiding the use of toxic heavy metal catalysts which is an important benefit in medicinal

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