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Merck

C3155

Katalase aus Rinderleber

aqueous solution, ≥30,000 units/mg protein

Synonym(e):

H2O2:H2O2 Oxidoreduktase

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Über diesen Artikel

CAS-Nummer:
NACRES:
NA.32
UNSPSC Code:
12352200
MDL number:
EG-Nummer:
eCl@ss:
32160410

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SMILES string

O(CC)C(=O)c1ccc(cc1)O

InChI

1S/C9H10O3/c1-2-12-9(11)7-3-5-8(10)6-4-7/h3-6,10H,2H2,1H3

InChI key

NUVBSKCKDOMJSU-UHFFFAOYSA-N

biological source

bovine liver

description

optimum pH ~ 7.0

sterility

aseptically filled

form

aqueous solution

specific activity

≥30,000 units/mg protein

mol wt

tetramer ~250 kDa

contains

≤0.10 mg/mL Thymol

composition

ammonium sulphate, 30-50% , catalase, 10-20%

storage condition

(Tightly closed. Keep locked up or in an area accessible only to qualified or authorized
persons)

technique(s)

activity assay: suitable

isoelectric point

5.4

pI 

5.4

UniProt accession no.

shipped in

wet ice

storage temp.

2-8°C

Quality Level

Gene Information

cow ... CAT(280743)

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C30SRE004102071
technique(s)

activity assay: suitable

technique(s)

GC/MS: suitable

technique(s)

-

technique(s)

-

biological source

bovine liver

biological source

bovine liver

biological source

-

biological source

bacterial (Corynebacterium glutamicum)

Quality Level

200

Quality Level

200

Quality Level

400

Quality Level

200

form

aqueous solution

form

aqueous suspension

form

lyophilized powder

form

solution

Gene Information

cow ... CAT(280743)

Gene Information

cow ... CAT(280743)

Gene Information

-

Gene Information

-

storage temp.

2-8°C

storage temp.

2-8°C

storage temp.

−20°C

storage temp.

2-8°C

General description

Forschungsbereich: Zellsignalgebung

Katalase aus Rinderleber ist ein Tetramer, das aus vier gleichen Untereinheiten mit einem Molekulargewicht von je 60 kDa besteht. Jede dieser Untereinheiten enthält Eisen, das an eine Protohäm-IX-Gruppe gebunden ist. Das Enzym bindet auch stark an NADP, wobei sich NADP und die Hämgruppe innerhalb von 13,7 Angström Abstand befinden.
Forschungsbereich: Zellsignalisierung

Bovine Katalase ist ein tetrameres Enzym, bestehend aus vier identischen Untereinheiten, die jeweils einen Häm-Anteil enthalten. Jede Untereinheit besitzt vier Domänen wie die α-helikale Domäne, ein achtsträngiges β-Barrel, einen N-terminalen Threading-Arm, der über einen „Wrapping loop“ mit dem β-Barrel verbunden ist.[1]

Application

Katalase aus Rinderleber wird verwendet:

  • als Bestandteil des GLOX-Puffers bei der Einzelmolekül-Fluoreszenz-in-situ-Hybridisierung (smFISH) an primären kortikalen Neuronen der Maus[2]
  • für die strukturelle und kinetische Analyse seiner Wechselwirkung mit Stickstoffmonoxid[3]
  • in der Herstellung des Glukose-Oxidase/Katalase-Systems (GOX-CAT-System) zur Erzeugung von H2O2 und zur Untersuchung der Auswirkungen von H2O2-induziertem oxidativem Stress auf die Myelinisierung in organotypischen Kleinhirnschnittkulturen der Maus[4]
Katalase wirkt als natürliches Antioxidans bei der Untersuchung der Rolle von reaktiven Sauerstoffspezies für Genexpression und Apoptose. Sie wurde auch zum Schutz gegen oxidative Schädigung von Proteinen, Lipiden und Nukleinsäuren eingesetzt. In der Industrie werden Katalasen verwendet, um zu Käse und Milch zugesetztes Wasserstoffperoxid zu entfernen, zum Bleichen von Textilien und zur Untersuchung ihrer positiven Wirkung auf die Lebensfähigkeit von DNA-Reparatur-Mutanten von E. coli.

Katalase aus Rinderleber kann wie folgt verwendet werden:

  • zur Vorbereitung einer H2O2-O2-basierten Biokathode für Anwendungen in Glucose-Biokraftstoffzellen
  • zur Untersuchung der kinetischen Eigenschaften und der Lagerstabilität von auf Florisil immobilisierter Katalase
  • in der glutathionvermittelten Superoxidbildung in wässrigen Lösungen

Biochem/physiol Actions

Katalase ist ein aktives, ubiquitäres Enzym, das in allen aeroben Organismen vorkommt.[5] Ein niedriger Katalasespiegel und oxidativer Stress führen zu verschiedenen Störungen wie Vitiligo, Bluthochdruck, Akatalasämie, Krebs, Diabetes mellitus und Alzheimer.[1]
Katalase ist ein antioxidatives Enzym und kommt in allen aeroben Organismen vor. Sie katalysiert den Abbau von Wasserstoffperoxid, einem Nebenprodukt von Stoffwechselprozessen, in weniger schädliches Wasser und Sauerstoff. Sie kann auch mit Alkylhydrogenperoxiden wie Methylperoxid und Ethylperoxid reagieren, und das zweite H2O2-Molekül kann durch Methanol, Ethanol, Propanol, Formiat und Nitrat als Wasserstoffdonator ersetzt werden. Das Katalase-Enzym verwendet entweder Eisen (Fe) oder Mangan (Mn) als Kofaktor und wird als Fe-CAT oder Mn-CAT klassifiziert.

Preparation Note

Dieses Produkt ist eine wässrige Lösung, die >30.000 Einheiten/mg Protein enthält. Um das Konservierungsmittel Thymol zu entfernen, können die Katalase-Kristalle durch Zentrifugation pelletiert werden, anschließend wird der Überstand verworfen, das Pellet in Wasser resuspendiert und erneut pelletiert. Das Enzym ist in 50 mM Kaliumphosphatpuffer mit 1 mg/ml und pH 7,0 löslich.

Other Notes

Eine Einheit oxidiert 1,0 μmol H2O2 pro Minute bei einem pH-Wert von 7,0 und einer Temperatur von 25 °C, während die H2O2-Konzentration von 10,3 auf 9,2 mM abnimmt, bestimmt durch die Abnahmerate von A240.

Disclaimer

Katalase-Lösungen sollten nicht eingefroren werden. Das Einfrieren der Lösung führt zu 50–70 % Aktivitätsverlust.

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Produkt-Nr.
Beschreibung
Preisangaben

pictograms

Health hazard

signalword

Danger

hcodes

Hazard Classifications

Resp. Sens. 1

Lagerklasse

12 - Non Combustible Liquids

wgk

WGK 1

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)


Zulassungslistungen

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7783-20-2

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Koodathingal Prakash et al.
Protein science : a publication of the Protein Society, 11(1), 46-57 (2001-12-14)
Catalases, although synthesized from single genes and built up from only one type of subunit, exist in heterogeneous form with respect to their conformations and association states in biological systems. This heterogeneity is not of genetic origin, but rather reflects
Namrta Purwar et al.
Biochemistry, 50(21), 4491-4503 (2011-04-29)
We present the structures of bovine catalase in its native form and complexed with ammonia and nitric oxide, obtained by X-ray crystallography. Using the NO generator 1-(N,N-diethylamino)diazen-1-ium-1,2-diolate, we were able to generate sufficiently high NO concentrations within the catalase crystals
Investigation of the binding mechanism and inhibition of bovine liver catalase by quercetin: Multi-spectroscopic and computational study
Samaneh R, et al.
BioImpacts, 7(3), 147?153-147?153 (2017)
Camilla Ciolli Mattioli et al.
Nucleic acids research, 47(5), 2560-2573 (2018-12-28)
The proper subcellular localization of RNAs and local translational regulation is crucial in highly compartmentalized cells, such as neurons. RNA localization is mediated by specific cis-regulatory elements usually found in mRNA 3'UTRs. Therefore, processes that generate alternative 3'UTRs-alternative splicing and
Trine Juul et al.
The Journal of biological chemistry, 285(28), 21411-21415 (2010-05-11)
Hydroxyurea (HU) is a well tolerated ribonucleotide reductase inhibitor effective in HIV, sickle cell disease, and blood cancer therapy. Despite a positive initial response, however, most treated cancers eventually progress due to development of HU resistance. Although RNR properties influence

Protokolle

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