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Merck

C3019

Sigma-Aldrich

Coenzym A Trilithiumsalz

≥93%

Synonym(e):

CoA Li3

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About This Item

Empirische Formel (Hill-System):
C21H33Li3N7O16P3S
CAS-Nummer:
Molekulargewicht:
785.33
EG-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
41106305
PubChem Substanz-ID:
NACRES:
NA.51

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Assay

≥93%

Form

powder

Lagertemp.

−20°C

SMILES String

[Li+].[Li+].[Li+].CC(C)(COP([O-])(=O)OP([O-])(=O)OC[C@H]1O[C@H]([C@H](O)[C@@H]1OP(O)([O-])=O)n2cnc3c(N)ncnc23)C(O)C(=O)NCCC(=O)NCCS

InChI

1S/C21H36N7O16P3S.3Li/c1-21(2,16(31)19(32)24-4-3-12(29)23-5-6-48)8-41-47(38,39)44-46(36,37)40-7-11-15(43-45(33,34)35)14(30)20(42-11)28-10-27-13-17(22)25-9-26-18(13)28;;;/h9-11,14-16,20,30-31,48H,3-8H2,1-2H3,(H,23,29)(H,24,32)(H,36,37)(H,38,39)(H2,22,25,26)(H2,33,34,35);;;/q;3*+1/p-3/t11-,14-,15-,16?,20-;;;/m1.../s1

InChIKey

QSCBPHBAFBVXRK-HJKJOZROSA-K

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Allgemeine Beschreibung

Coenzym A (CoA) wird mithilfe des Enzyms Pantothenatkinase aus Phosphopantothenat synthetisiert und ist der Master-Regulator.[1]

Anwendung

Coenzym A-Trilithiumsalz wurde verwendet:
  • zur Erstellung der Standardkurve in kinetischen Assays der Acylierung von Acetyltransferase Gcn5[2]
  • als Cofaktor im Assay der JNADH- und JNADPH-Produktion[3][4]
  • in der Markierung mit Sonde Alexa647 (AF647)[5]

Biochem./physiol. Wirkung

Coenzym A (CoA, CoASH, HSCoA) ist ein Coenzym, das die enzymatische Acylgruppen-Transferreaktionen ermöglicht und die Synthese und Oxidation von Fettsäuren unterstützt.[3] CoA ist an den Mechanismen vieler verschiedener Enzyme beteiligt.[6] Acyl-CoA-Anreicherung ist an Stoffwechselstörungen beteiligt und kann indirekt zur Pathogenese von Herzversagen, Diabetes und Adipositas durch von CO ausgelösten mitochondrialen Stress führen.[3]

Sonstige Hinweise

Weitere technische Informationen und eine vollständige Liste von Coenzym-A-Derivaten finden Sie in der Ressource für Acyltransferreagenzien

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

Persönliche Schutzausrüstung

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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Structural basis for acyl-group discrimination by human Gcn5L2
Ringel AE and Wolberger C
Acta crystallographica. Section D, Structural biology, 72(7), 841-848 (2016)
Constructing a synthetic pathway for acetyl-coenzyme A from one-carbon through enzyme design
Lu X, et al.
Nature Communications, 10(1), 1378-1378 (2019)
Characterization of Fluorescein Arsenical Hairpin (FlAsH) as a Probe for Single-Molecule Fluorescence Spectroscopy
Fernandes DD, et al.
Scientific reports, 7(1), 13063-13063 (2017)
Jessica P Kuppan et al.
eLife, 10 (2021-09-30)
The complement system is a critical host defense against infection, playing a protective role that can also enhance disease if dysregulated. Although many consequences of complement activation during viral infection are well established, mechanisms that determine the extent to which
Grant A Mitchell et al.
Molecular genetics and metabolism, 94(1), 4-15 (2008-03-14)
Coenzyme A (CoA) sequestration, toxicity or redistribution (CASTOR) is predicted to occur in many hereditary and acquired conditions in which the degradation of organic acyl esters of CoA is impaired. The resulting accumulation of CoA esters and reduction of acetyl-CoA

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